SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

id:"swepub:oai:DiVA.org:su-183598"
 

Sökning: id:"swepub:oai:DiVA.org:su-183598" > A methylated lysine...

  • Rehn, Alexandra (författare)

A methylated lysine is a switch point for conformational communication in the chaperone Hsp90

  • Artikel/kapitelEngelska2020

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2020-03-05
  • Springer Science and Business Media LLC,2020
  • printrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:su-183598
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-183598URI
  • https://doi.org/10.1038/s41467-020-15048-8DOI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • Methylation of a conserved lysine in C-terminal domain of the molecular chaperone Hsp90 was shown previously to affect its in vivo function. However, the underlying mechanism remained elusive. Through a combined experimental and computational approach, this study shows that this site is very sensitive to sidechain modifications and crucial for Hsp90 activity in vitro and in vivo. Our results demonstrate that this particular lysine serves as a switch point for the regulation of Hsp90 functions by influencing its conformational cycle, ATPase activity, co-chaperone regulation, and client activation of yeast and human Hsp90. Incorporation of the methylated lysine via genetic code expansion specifically shows that upon modification, the conformational cycle of Hsp90 is altered. Molecular dynamics simulations including the methylated lysine suggest specific conformational changes that are propagated through Hsp90. Thus, methylation of the C-terminal lysine allows a precise allosteric tuning of Hsp90 activity via long distances. Methylation of a lysine residue in Hsp90 is a recently discovered post-translational modification but the mechanistic effects of this modification have remained unknown so far. Here the authors combine biochemical and biophysical approaches, molecular dynamics (MD) simulations and functional experiments with yeast and show that this lysine is a switch point, which specifically modulates conserved Hsp90 functions including co-chaperone regulation and client activation.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Lawatscheck, Jannis (författare)
  • Jokisch, Marie-Lena (författare)
  • Mader, Sophie L. (författare)
  • Luo, Qi (författare)
  • Tippel, Franziska (författare)
  • Blank, Birgit (författare)
  • Richter, Klaus (författare)
  • Lang, Kathrin (författare)
  • Kaila, Ville R. I.Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,Technische Universität München, Germany(Swepub:su)vika1812 (författare)
  • Buchner, Johannes (författare)
  • Stockholms universitetInstitutionen för biokemi och biofysik (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Nature Communications: Springer Science and Business Media LLC11:12041-1723

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy