SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

AMNE:(MEDICAL AND HEALTH SCIENCES Medical Biotechnology Biomaterials Science)
 

Sökning: AMNE:(MEDICAL AND HEALTH SCIENCES Medical Biotechnology Biomaterials Science) > (2020-2024) > Tyrosine residues m...

  • Greco, Gabriele (författare)

Tyrosine residues mediate supercontraction in biomimetic spider silk

  • Artikel/kapitelEngelska2021

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2021-04-12
  • Springer Science and Business Media LLC,2021
  • printrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:su-193037
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-193037URI
  • https://doi.org/10.1038/s43246-021-00147-wDOI
  • https://res.slu.se/id/publ/114644URI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • Exposing spider silk to wet conditions can cause supercontraction. Here, tyrosine amino acid residues within the amorphous regions are found to contribute to supercontraction, which can be controlled by protein engineering. Water and humidity severely affect the material properties of spider major ampullate silk, causing the fiber to become plasticized, contract, swell and undergo torsion. Several amino acid residue types have been proposed to be involved in this process, but the complex composition of the native fiber complicates detailed investigations. Here, we observe supercontraction in biomimetically produced artificial spider silk fibers composed of defined proteins. We found experimental evidence that proline is not the sole residue responsible for supercontraction and that tyrosine residues in the amorphous regions of the silk fiber play an important role. Furthermore, we show that the response of artificial silk fibers to humidity can be tuned, which is important for the development of materials for applications in wet environments, eg producing water resistant fibers with maximal strain at break and toughness modulus.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Arndt, Tina (författare)
  • Schmuck, BenjaminKarolinska Institute(Swepub:slu)97577 (författare)
  • Francis, Juanita (författare)
  • Bäcklund, Fredrik G. (författare)
  • Shilkova, Olga (författare)
  • Barth, AndreasStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik(Swepub:su)abart (författare)
  • Gonska, NathalieSwedish University of Agricultural Sciences,Sveriges lantbruksuniversitet,Institutionen för anatomi, fysiologi och biokemi,Department of Anatomy, Physiology and Biochemistry (AFB) (författare)
  • Seisenbaeva, GulaimSwedish University of Agricultural Sciences,Sveriges lantbruksuniversitet,Institutionen för Molekylära vetenskaper,Department of Molecular Sciences(Swepub:slu)47225 (författare)
  • Kessler, VadimSwedish University of Agricultural Sciences,Sveriges lantbruksuniversitet,Institutionen för Molekylära vetenskaper,Department of Molecular Sciences(Swepub:slu)46900 (författare)
  • Johansson, Jan (författare)
  • Pugno, Nicola M. (författare)
  • Rising, AnnaSwedish University of Agricultural Sciences,Sveriges lantbruksuniversitet,Institutionen för anatomi, fysiologi och biokemi,Department of Anatomy, Physiology and Biochemistry (AFB),Karolinska Institute(Swepub:slu)47422 (författare)
  • Karolinska InstituteInstitutionen för biokemi och biofysik (creator_code:org_t)
  • Sveriges lantbruksuniversitet

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Communications materials: Springer Science and Business Media LLC2:12662-4443

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy