SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Kronqvist Nina)
 

Sökning: WFRF:(Kronqvist Nina) > (2020-2023) > A “spindle and thre...

A “spindle and thread” mechanism unblocks p53 translation by modulating N-terminal disorder

Kaldmäe, Margit (författare)
Karolinska Inst, Dept Microbiol Tumor & Cell Biol, Biomedicum, Solnavagen 9, S-17165 Solna, Sweden.
Vosselman, Thibault (författare)
Karolinska Inst, Dept Microbiol Tumor & Cell Biol, Biomedicum, Solnavagen 9, S-17165 Solna, Sweden.
Zhong, Xueying (författare)
KTH,Strukturell bioteknik
visa fler...
Lama, Dilraj (författare)
Karolinska Institutet
Chen, Gefei (författare)
Karolinska Institutet
Saluri, Mihkel (författare)
Karolinska Institutet
Kronqvist, Nina (författare)
Karolinska Institutet
Siau, Jia Wei (författare)
ASTAR, Inst Mol & Cell Biol, Dis Intervent Technol Lab, 8A Biomed Grove 06-06 Immunos, Singapore 138648, Singapore.
Ng, Aik Seng (författare)
ASTAR, Inst Mol & Cell Biol, Dis Intervent Technol Lab, 8A Biomed Grove 06-06 Immunos, Singapore 138648, Singapore.
Ghadessy, Farid J. (författare)
Karolinska Institutet
Sabatier, Pierre (författare)
Karolinska Institutet
Vojtesek, Borivoj (författare)
Masaryk Mem Canc Inst, RECAMO, Zluty Kopec 7, Brno 65653, Czech Republic.
Sarr, Médoune (författare)
Karolinska Inst, Dept Biosci & Nutr, S-14813 Huddinge, Sweden.
Sahin, Cagla (författare)
Karolinska Institutet
Österlund, Nicklas (författare)
Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,Stockholm Univ, Dept Biochem & Biophys, S-10691 Stockholm, Sweden.
Ilag, Leopold L. (författare)
Stockholms universitet,Institutionen för material- och miljökemi (MMK),Stockholm Univ, Dept Mat & Environm Chem, S-10691 Stockholm, Sweden.
Väänänen, Venla A. (författare)
Karolinska Institutet
Sedimbi, Saikiran (författare)
Karolinska Inst, Dept Microbiol Tumor & Cell Biol, Biomedicum, Solnavagen 9, S-17165 Solna, Sweden.
Arsenian-Henriksson, Marie (författare)
Karolinska Institutet
Zubarev, Roman A. (författare)
Karolinska Institutet
Nilsson, Lennart (författare)
Karolinska Institutet
Koeck, Philip J. B. (författare)
KTH,Strukturell bioteknik,Karolinska Inst, Dept Biosci & Nutr, S-14813 Huddinge, Sweden.
Rising, Anna (författare)
Swedish University of Agricultural Sciences,Sveriges lantbruksuniversitet,Karolinska Institutet,Institutionen för anatomi, fysiologi och biokemi,Department of Anatomy, Physiology and Biochemistry (AFB)
Abelein, Axel (författare)
Fritz, Nicolas (författare)
Karolinska Inst, Dept Microbiol Tumor & Cell Biol, Biomedicum, Solnavagen 9, S-17165 Solna, Sweden.
Johansson, Jan (författare)
Lane, David P. (författare)
Karolinska Inst, Dept Microbiol Tumor & Cell Biol, Biomedicum, Solnavagen 9, S-17165 Solna, Sweden.
Landreh, Michael (författare)
Karolinska Institutet
visa färre...
Karolinska Inst, Dept Microbiol Tumor & Cell Biol, Biomedicum, Solnavagen 9, S-17165 Solna, Sweden Strukturell bioteknik (creator_code:org_t)
 
Elsevier BV, 2022
2022
Engelska.
Ingår i: Structure. - : Elsevier BV. - 0969-2126 .- 1878-4186. ; 30:5, s. 733-742, e1-e7
Relaterad länk:
https://doi.org/10.1...
visa fler...
https://urn.kb.se/re...
https://doi.org/10.1...
https://urn.kb.se/re...
http://kipublication...
https://res.slu.se/i...
visa färre...
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • Disordered proteins pose a major challenge to structural biology. A prominent example is the tumor suppressor p53, whose low expression levels and poor conformational stability hamper the development of cancer therapeutics. All these characteristics make it a prime example of “life on the edge of solubility.” Here, we investigate whether these features can be modulated by fusing the protein to a highly soluble spider silk domain (NT∗). The chimeric protein displays highly efficient translation and is fully active in human cancer cells. Biophysical characterization reveals a compact conformation, with the disordered transactivation domain of p53 wrapped around the NT∗ domain. We conclude that interactions with NT∗ help to unblock translation of the proline-rich disordered region of p53. Expression of partially disordered cancer targets is similarly enhanced by NT∗. In summary, we demonstrate that inducing co-translational folding via a molecular “spindle and thread” mechanism unblocks protein translation in vitro.

Ämnesord

NATURVETENSKAP  -- Biologi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Biological Sciences (hsv//eng)
NATURVETENSKAP  -- Biologi -- Biokemi och molekylärbiologi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Biological Sciences -- Biochemistry and Molecular Biology (hsv//eng)

Nyckelord

protein translation
tumor suppressor
protein folding
intrinsically disordered proteins

Publikations- och innehållstyp

ref (ämneskategori)
art (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

  • Structure (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy