Crystal structure of YegS, a homologue to the mammalian diacylglycerol kinases, reveals a novel regulatory metal binding site

Bakali, AminStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik (författare)

The human lipid kinase family controls cell proliferation, differentiation, and tumorigenesis and includes diacylglycerol kinases, sphingosine kinases, and ceramide kinases. YegS is an Escherichia coli protein with significant sequence homology to the catalytic domain of the human lipid kinases. We have solved the crystal structure of YegS and shown that it is a lipid kinase with phosphatidylglycerol kinase activity. The crystal structure reveals a two-domain protein with significant structural similarity to a family of NAD kinases. The active site is located in the interdomain cleft formed by four conserved sequence motifs. Surprisingly, the structure reveals a novel metal binding site composed of residues conserved in most lipid kinases.

Herman, Maria Dolores (författare)
Johnson, Kenneth A. (författare)
Kelly, Amélie A. (författare)
Wieslander, ÅkeStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik(Swepub:su)awies (författare)
Hallberg, B. M.Karolinska Institutet (författare)
Nordlund, PärKarolinska Institutet (författare)
Stockholms universitetInstitutionen för biokemi och biofysik (creator_code:org_t)

Av författaren/redakt...: Bakali, Amin; Herman, Maria Do ...; Johnson, Kenneth ...; Kelly, Amélie A.; Wieslander, Åke; Hallberg, B. M.; visa fler...; Nordlund, Pär; visa färre...

Om ämnet

MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP: MEDICIN OCH HÄLS ...; och Medicinsk biotek ...; och Medicinsk biotek ...

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.