SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

AMNE:(NATURVETENSKAP Biologi Strukturbiologi)
 

Sökning: AMNE:(NATURVETENSKAP Biologi Strukturbiologi) > Crystal Structure o...

  • Stenmark, PålStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik (författare)

Crystal Structure of the Botulinum Neurotoxin Type G Binding Domain : Insight into Cell Surface Binding

  • Artikel/kapitelEngelska2010

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • Elsevier BV,2010
  • printrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:su-50129
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-50129URI
  • https://doi.org/10.1016/j.jmb.2010.02.041DOI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • authorCount :5
  • Botulinum neurotoxins (BoNTs) typically bind the neuronal cell surface via dual interactions with both protein receptors and gangliosides. We present here the 1.9-angstrom X-ray structure of the BoNT serotype G (BoNT/G) receptor binding domain (residues 868-1297) and a detailed view of protein receptor and ganglioside binding regions. The ganglioside binding motif (SxWY) has a conserved structure compared to the corresponding regions in BoNT serotype A and BoNT serotype B (BoNT/B), but several features of interactions with the hydrophilic face of the ganglioside are absent at the opposite side of the motif in the BoNT/G ganglioside binding cleft. This may significantly reduce the affinity between BoNT/G and gangliosides. BoNT/G and BoNT/B share the protein receptor synaptotagmin (Syt) I/II. The Syt binding site has a conserved hydrophobic plateau located centrally in the proposed protein receptor binding interface (Tyr1189, Phe1202, Ala1204, Pro1205, and Phe1212). Interestingly, only 5 of 14 residues that are important for binding between Syt-II and BoNT/B are conserved in BoNT/G, suggesting that the means by which BoNT/G and BoNT/B bind Syt diverges more than previously appreciated. Indeed, substitution of Syt-II Phe47 and Phe55 with alanine residues had little effect on the binding of BoNT/G, but strongly reduced the binding of BoNT/B. Furthermore, an extended solvent-exposed hydrophobic loop, located between the Syt binding site and the ganglioside binding cleft, may serve as a third membrane association and binding element to contribute to high-affinity binding to the neuronal membrane. While BoNT/G and BoNT/B are homologous to each other and both utilize Syt-I/Syt-II as their protein receptor, the precise means by which these two toxin serotypes bind to Syt appears surprisingly divergent.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Dong, Min (författare)
  • Dupuy, Jerome (författare)
  • Chapman, Edwin R. (författare)
  • Stevens, Raymond C. (författare)
  • Stockholms universitetInstitutionen för biokemi och biofysik (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Journal of Molecular Biology: Elsevier BV397:5, s. 1287-12970022-28361089-8638

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...
Stenmark, Pål
Dong, Min
Dupuy, Jerome
Chapman, Edwin R ...
Stevens, Raymond ...
Om ämnet
NATURVETENSKAP
NATURVETENSKAP
och Biologi
och Biokemi och mole ...
NATURVETENSKAP
NATURVETENSKAP
och Biologi
och Strukturbiologi
Artiklar i publikationen
Journal of Molec ...
Av lärosätet
Stockholms universitet

Sök utanför SwePub

Wikipedia om författaren:
Pål_Stenmark
Stenmark, Pål
en

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy