Electrochemical and Structural Properties of a Protein System Designed To Generate Tyrosine Pourbaix Diagrams

↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Sökning: WFRF:(Westerlund Kristina) > (2010-2014) > Electrochemical and...

Martinez-Rivera, Melissa C. (författare)

Electrochemical and Structural Properties of a Protein System Designed To Generate Tyrosine Pourbaix Diagrams

Artikel/kapitelEngelska2011

Förlag, utgivningsår, omfång ...

2011-10-19
American Chemical Society (ACS),2011
printrdacarrier

Nummerbeteckningar

LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:su-69903
https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-69903URI
https://doi.org/10.1021/ja206876hDOI

Kompletterande språkuppgifter

Språk:engelska
Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

SwePubSwePub

Klassifikation

Ämneskategori:ref swepub-contenttype
Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

authorCount :6
This report describes a model protein specifically tailored to electrochemically study the reduction potential of protein tyrosine radicals as a function of pH. The model system is based on the 67-residue alpha(3)Y three-helix bundle, alpha(3)Y contains a single buried tyrosine at position 32 and displays structural properties inherent to a protein. The present report presents differential pulse voltammograms obtained from alpha(3)Y at both:acidic (pH 5.6) and alkaline (pH 8.3) Conditions. The. observed Faradaic. response is uniquely associated. with Y32, as shown by site-directed mutagenesis. This is the first time voltammetry is successfully applied to detect a redox-active tyrosine residing in a structured protein environment. Tyrosine is a proton coupled electron transfer cofactor making voltammetry-based pH titrations a central experimental approach. A second set of experiments was performed to demonstrate that pH-dependent studies can be conducted on the redox-active tyrosine without introducing large-scale structural changes in the protein scaffold alpha(3)Y was re-engineered-with the specific aim to place the imidazole group of a histidine close to the Y32 phenol ring alpha(3)Y-K29H and alpha(3)Y-K36H each contain a histidine residue whose protonation perturbs the fluorescence of Y32. We show that these variants are stable and well-folded proteins whose helical: content, tertiary structure, solution aggregation state, and solvent-sequestered position of Y32 remain pH insensitive across a range of at least 3-4 pH units. These results confirm that the local environment of Y32 can be altered and the resulting radical site studied by voltammetry over a broad pH range without interference from long-range structural effects.

Ämnesord och genrebeteckningar

NATURVETENSKAP Biologi hsv//swe
NATURAL SCIENCES Biological Sciences hsv//eng
Biochemistry
biokemi

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

Berry, Bruce W.Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,University of Pennsylvania, USA(Swepub:su)bbruc (författare)
Valentine, Kathleen G. (författare)
Westerlund, KristinaStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik (författare)
Hay, SamStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik (författare)
Tommos, CeciliaStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,University of Pennsylvania, USA (författare)
Stockholms universitetInstitutionen för biokemi och biofysik (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

Ingår i:Journal of the American Chemical Society: American Chemical Society (ACS)133:44, s. 17786-177950002-78631520-5126

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Journal of the American Chemical Society (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...: Martinez-Rivera, ...; Berry, Bruce W.; Valentine, Kathl ...; Westerlund, Kris ...; Hay, Sam; Tommos, Cecilia

Om ämnet

NATURVETENSKAP: NATURVETENSKAP; och Biologi

Artiklar i publikationen: Journal of the A ...

Av lärosätet: Stockholms universitet

Sök utanför SwePub

Sök vidare i:: Google; Google Book Search; Google Scholar

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

LIBRIS.kb.se