A biphasic pulling force acts on transmembrane helices during translocon mediated membrane integration

Ismail, NurzianStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik (författare)

AuthorCount:4;
Membrane proteins destined for insertion into the inner membrane of bacteria or the endoplasmic reticulum membrane in eukaryotic cells are synthesized by ribosomes bound to the bacterial SecYEG or the homologous eukaryotic Sec61 translocon. During co-translational membrane integration, transmembrane alpha-helical segments in the nascent chain exit the translocon through a lateral gate that opens toward the surrounding membrane, but the mechanism of lateral exit is not well understood. In particular, little is known about how a transmembrane helix behaves when entering and exiting the translocon. Using translation-arrest peptides from bacterial SecM proteins and from the mammalian Xbp1 protein as force sensors, we show that substantial force is exerted on a transmembrane helix at two distinct points during its transit through the translocon channel, providing direct insight into the dynamics of membrane integration.

Hedman, RickardStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik(Swepub:su)rihe4867 (författare)
Schiller, NinaStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik(Swepub:su)nadj1494 (författare)
von Heijne, GunnarStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,Science for Life Laboratory (SciLifeLab)(Swepub:su)heijn (författare)
Stockholms universitetInstitutionen för biokemi och biofysik (creator_code:org_t)

Ingår i:Nature Structural & Molecular Biology: Springer Science and Business Media LLC19:10, s. 1018-10221545-99931545-9985

Av författaren/redakt...: Ismail, Nurzian; Hedman, Rickard; Schiller, Nina; von Heijne, Gunn ...

Om ämnet

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.