SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Wettlaufer John S.)
 

Sökning: WFRF:(Wettlaufer John S.) > Modelling the influ...

Modelling the influence of antifreeze proteins on three dimensional ice crystal melt shapes using a geometric approach

Liu, Jun Jie (författare)
Qin, Yangzong (författare)
Bar Dolev, Maya (författare)
visa fler...
Celik, Yeliz (författare)
Wettlaufer, John S. (författare)
Stockholms universitet,Nordiska institutet för teoretisk fysik (Nordita)
Braslavsky, Ido (författare)
visa färre...
 (creator_code:org_t)
2012-06-27
2012
Engelska.
Ingår i: Proceedings of the Royal Society. Mathematical, Physical and Engineering Sciences. - : The Royal Society. - 1364-5021 .- 1471-2946. ; 468:2147, s. 3311-3322
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • The melting of pure axisymmetric ice crystals has been described previously by us within the framework of so-called geometric crystal growth. Non-equilibrium ice crystal shapes evolving in the presence of hyperactive antifreeze proteins (hypAFPs) are experimentally observed to assume ellipsoidal geometries ('lemon' or 'rice' shapes). To analyse such shapes, we harness the underlying symmetry of hexagonal ice I-h and extend two-dimensional geometric models to three-dimensions to reproduce the experimental dissolution process. The geometrical model developed will be useful as a quantitative test of the mechanisms of interaction between hypAFPs and ice.

Ämnesord

NATURVETENSKAP  -- Fysik (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Physical Sciences (hsv//eng)

Nyckelord

geometric model
antifreeze proteins
melting shape
ice binding proteins
ice structuring proteins

Publikations- och innehållstyp

ref (ämneskategori)
art (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy