SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Branca Rui M.)
 

Sökning: WFRF:(Branca Rui M.) > Direct observation ...

  • Griese, Julia J.Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,Stockholms universitet, Institutionen för biokemi och biofysik (författare)

Direct observation of structurally encoded metal discrimination and ether bond formation in a heterodinuclear metalloprotein

  • Artikel/kapitelEngelska2013

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2013-10-07
  • Proceedings of the National Academy of Sciences,2013
  • printrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:su-96639
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-96639URI
  • https://doi.org/10.1073/pnas.1304368110DOI
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-381625URI
  • http://kipublications.ki.se/Default.aspx?queryparsed=id:127647967URI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • AuthorCount:10;
  • Although metallocofactors are ubiquitous in enzyme catalysis, how metal binding specificity arises remains poorly understood, especially in the case of metals with similar primary ligand preferences such as manganese and iron. The biochemical selection of manganese over iron presents a particularly intricate problem because manganese is generally present in cells at a lower concentration than iron, while also having a lower predicted complex stability according to the Irving-Williams series (Mn-II < Fe-II < Ni-II < Co-II < Cu-II > Zn-II). Here we show that a heterodinuclear Mn/Fe cofactor with the same primary protein ligands in both metal sites self-assembles from MnII and FeII in vitro, thus diverging from the Irving-Williams series without requiring auxiliary factors such as metallochaperones. Crystallographic, spectroscopic, and computational data demonstrate that one of the two metal sites preferentially binds FeII over MnII as expected, whereas the other site is nonspecific, binding equal amounts of both metals in the absence of oxygen. Oxygen exposure results in further accumulation of the Mn/Fe cofactor, indicating that cofactor assembly is at least a two-step process governed by both the intrinsic metal specificity of the protein scaffold and additional effects exerted during oxygen binding or activation. We further show that the mixed-metal cofactor catalyzes a two-electron oxidation of the protein scaffold, yielding a tyrosine-valine ether cross-link. Theoretical modeling of the reaction by density functional theory suggests a multistep mechanism including a valyl radical intermediate.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Roos, KatarinaStockholms universitet,Fysikum,Stockholms universitet, Fysikum (författare)
  • Cox, Nicholas (författare)
  • Shafaat, Hannah S. (författare)
  • Branca, Rui M. M.Karolinska Institutet (författare)
  • Lehtio, JanneKarolinska Institutet (författare)
  • Gräslund, AstridStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,Stockholms universitet, Institutionen för biokemi och biofysik(Swepub:su)astrid (författare)
  • Lubitz, Wolfgang (författare)
  • Siegbahn, Per E. M.Stockholms universitet,Fysikum,Stockholms universitet, Fysikum(Swepub:su)ps (författare)
  • Högbom, MartinStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,Stockholms universitet, Institutionen för biokemi och biofysik(Swepub:su)hogbom (författare)
  • Stockholms universitetInstitutionen för biokemi och biofysik (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America: Proceedings of the National Academy of Sciences110:43, s. 17189-171940027-84241091-6490

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy