SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Lachmann Nils)
 

Sökning: WFRF:(Lachmann Nils) > The Nitric-oxide Re...

  • ter Beek, JosyStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik (författare)

The Nitric-oxide Reductase from Paracoccus denitrificans Uses a Single Specific Proton Pathway

  • Artikel/kapitelEngelska2013

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2013
  • printrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:su-98606
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-98606URI
  • https://doi.org/10.1074/jbc.M113.497347DOI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • The NO reductase from Paracoccus denitrificans reduces NO to N2O (2NO + 2H(+) + 2e(-) → N2O + H2O) with electrons donated by periplasmic cytochrome c (cytochrome c-dependent NO reductase; cNOR). cNORs are members of the heme-copper oxidase superfamily of integral membrane proteins, comprising the O2-reducing, proton-pumping respiratory enzymes. In contrast, although NO reduction is as exergonic as O2 reduction, there are no protons pumped in cNOR, and in addition, protons needed for NO reduction are derived from the periplasmic solution (no contribution to the electrochemical gradient is made). cNOR thus only needs to transport protons from the periplasm into the active site without the requirement to control the timing of opening and closing (gating) of proton pathways as is needed in a proton pump. Based on the crystal structure of a closely related cNOR and molecular dynamics simulations, several proton transfer pathways were suggested, and in principle, these could all be functional. In this work, we show that residues in one of the suggested pathways (denoted pathway 1) are sensitive to site-directed mutation, whereas residues in the other proposed pathways (pathways 2 and 3) could be exchanged without severe effects on turnover activity with either NO or O2. We further show that electron transfer during single-turnover reduction of O2 is limited by proton transfer and can thus be used to study alterations in proton transfer rates. The exchange of residues along pathway 1 showed specific slowing of this proton-coupled electron transfer as well as changes in its pH dependence. Our results indicate that only pathway 1 is used to transfer protons in cNOR.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Krause, NilsStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik (författare)
  • Reimann, JoachimStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik (författare)
  • Lachmann, PeterStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik(Swepub:su)plach (författare)
  • Ädelroth, PiaStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik(Swepub:su)adelr (författare)
  • Stockholms universitetInstitutionen för biokemi och biofysik (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Journal of Biological Chemistry288:42, s. 30626-306350021-92581083-351X

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy