Biochemical Characterization of the Split Class II Ribonucleotide Reductase from Pseudomonas aeruginosa

↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Sökning: id:"swepub:oai:DiVA.org:umu-107867" > Biochemical Charact...

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

Crona, MikaelKarolinska Institutet (författare)

Biochemical Characterization of the Split Class II Ribonucleotide Reductase from Pseudomonas aeruginosa

Artikel/kapitelEngelska2015

Förlag, utgivningsår, omfång ...

2015-07-30
Public Library of Science (PLoS),2015
electronicrdacarrier

Nummerbeteckningar

LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:umu-107867
https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:umu:diva-107867URI
https://doi.org/10.1371/journal.pone.0134293DOI
http://kipublications.ki.se/Default.aspx?queryparsed=id:131763822URI
https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-120077URI

Kompletterande språkuppgifter

Språk:engelska
Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

SwePubSwePub

Klassifikation

Ämneskategori:ref swepub-contenttype
Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

The opportunistic pathogen Pseudomonas aeruginosa can grow under both aerobic and anaerobic conditions. Its flexibility with respect to oxygen load is reflected by the fact that its genome encodes all three existing classes of ribonucleotides reductase (RNR): the oxygen-dependent class I RNR, the oxygen-indifferent class II RNR, and the oxygen-sensitive class III RNR. The P. aeruginosa class II RNR is expressed as two separate polypeptides (NrdJa and NrdJb), a unique example of a split RNR enzyme in a free-living organism. A split class II RNR is also found in a few closely related gamma-Proteobacteria. We have characterized the P. aeruginosa class II RNR and show that both subunits are required for formation of a biologically functional enzyme that can sustain vitamin B12-dependent growth. Binding of the B12 coenzyme as well as substrate and allosteric effectors resides in the NrdJa subunit, whereas the NrdJb subunit mediates efficient reductive dithiol exchange during catalysis. A combination of activity assays and activity-independent methods like surface plasmon resonance and gas phase electrophoretic macromolecule analysis suggests that the enzymatically active form of the enzyme is a (NrdJa-NrdJb) 2 homodimer of heterodimers, and a combination of hydrogen-deuterium exchange experiments and molecular modeling suggests a plausible region in NrdJa that interacts with NrdJb. Our detailed characterization of the split NrdJ from P. aeruginosa provides insight into the biochemical function of a unique enzyme known to have central roles in biofilm formation and anaerobic growth.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

Hofer, AndersUmeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik(Swepub:umu)anho0002 (författare)
Astorga-Wells, JuanKarolinska Institutet (författare)
Sjöberg, Britt-MarieStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik(Swepub:su)bsjob (författare)
Tholander, FredrikKarolinska Institutet (författare)
Karolinska InstitutetInstitutionen för medicinsk kemi och biofysik (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

Ingår i:PLOS ONE: Public Library of Science (PLoS)10:71932-6203

Internetlänk

Hitta via bibliotek

PLOS ONE (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...: Crona, Mikael; Hofer, Anders; Astorga-Wells, J ...; Sjöberg, Britt-M ...; Tholander, Fredr ...

Om ämnet

MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP: MEDICIN OCH HÄLS ...; och Medicinska och f ...; och Andra medicinska ...

NATURVETENSKAP: NATURVETENSKAP; och Biologi

Artiklar i publikationen: PLOS ONE

Av lärosätet: Umeå universitet; Karolinska Institutet; Stockholms universitet

Sök utanför SwePub

Sök vidare i:: Google; Google Book Search; Google Scholar

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

LIBRIS.kb.se