SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

L773:0961 8368 OR L773:1469 896X
 

Sökning: L773:0961 8368 OR L773:1469 896X > (2015-2019) > Structure of the N-...

Structure of the N-terminal domain of the metalloprotease PrtV from Vibrio cholerae

Edwin, Aaron (författare)
Umeå universitet,Kemiska institutionen,Umeå Centre for Microbial Research (UCMR)
Persson, Cecilia, 1974 (författare)
Gothenburg University,Göteborgs universitet,Svenskt NMR-centrum vid Göteborgs universitet,Swedish NMR Centre at Göteborg University
Mayzel, Maxim (författare)
Gothenburg University,Göteborgs universitet,Svenskt NMR-centrum vid Göteborgs universitet,Swedish NMR Centre at Göteborg University
visa fler...
Wai, Sun Nyunt (författare)
Umeå universitet,Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS),Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten),Umeå Centre for Microbial Research (UCMR)
Öhman, Anders (författare)
Umeå universitet,Klinisk neurovetenskap
Karlsson, B Göran, 1962 (författare)
Gothenburg University,Göteborgs universitet,Svenskt NMR-centrum vid Göteborgs universitet,Swedish NMR Centre at Göteborg University
Sauer-Eriksson, A. Elisabeth (författare)
Umeå universitet,Umeå Centre for Microbial Research (UCMR),Kemiska institutionen
visa färre...
 (creator_code:org_t)
2015-11-06
2015
Engelska.
Ingår i: Protein Science. - : Wiley. - 0961-8368 .- 1469-896X. ; 24:12, s. 2076-2080
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • The metalloprotease PrtV from Vibrio cholerae serves an important function for the ability of bacteria to invade the mammalian host cell. The protein belongs to the family of M6 proteases, with a characteristic zinc ion in the catalytic active site. PrtV constitutes a 918 amino acids (102 kDa) multidomain pre-pro-protein that undergoes several N- and C-terminal modifications to form a catalytically active protease. We report here the NMR structure of the PrtV N- terminal domain (residues 23-103) that contains two short alpha-helices in a coiled coil motif. The helices are held together by a cluster of hydrophobic residues. Approximately 30 residues at the C-terminal end, which were predicted to form a third helical structure, are disordered. These residues are highly conserved within the genus Vibrio, which suggests that they might be functionally important.

Ämnesord

MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP  -- Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper -- Mikrobiologi inom det medicinska området (hsv//swe)
MEDICAL AND HEALTH SCIENCES  -- Basic Medicine -- Microbiology in the medical area (hsv//eng)
MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP  -- Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper -- Cell- och molekylärbiologi (hsv//swe)
MEDICAL AND HEALTH SCIENCES  -- Basic Medicine -- Cell and Molecular Biology (hsv//eng)
NATURVETENSKAP  -- Biologi -- Biokemi och molekylärbiologi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Biological Sciences -- Biochemistry and Molecular Biology (hsv//eng)

Nyckelord

Vibrio cholera
metalloproteases
PrtV
N-terminal domain
NMR
LAGLIO F
1995
JOURNAL OF BIOMOLECULAR NMR
V6
P277 inoda Sumio
2011
BIOCONTROL SCIENCE
V16
P1 lm L.
2008
BIOINFORMATICS
V24
P2780 itkevicius Karolis
2008
FEBS JOURNAL
V275
P3167 itkevicius K
2006
PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES
Vibrio cholera
metalloproteases
PrtV
N-terminal domain
NMR
purification
expression
software
server
Biochemistry & Molecular Biology

Publikations- och innehållstyp

ref (ämneskategori)
art (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy