SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Joel Jonathan)
 

Sökning: WFRF:(Joel Jonathan) > (2015-2019) > Heterodimers of pho...

  • Fulton, Joel (författare)

Heterodimers of photoreceptor-specific nuclear receptor (PNR/NR2E3) and peroxisome proliferator-activated receptor-gamma (PPAR gamma) are disrupted by retinal disease-associated mutations

  • Artikel/kapitelEngelska2017

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2017-03-16
  • Springer Science and Business Media LLC,2017
  • electronicrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:umu-133804
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:umu:diva-133804URI
  • https://doi.org/10.1038/cddis.2017.98DOI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • Photoreceptor-specific nuclear receptor (PNR/NR2E3) and Tailless homolog (TLX/NR2E1) are human orthologs of the NR2E group, a subgroup of phylogenetically related members of the nuclear receptor (NR) superfamily of transcription factors. We assessed the ability of these NRs to form heterodimers with other members of the human NRs representing all major subgroups. The TLX ligand-binding domain (LBD) did not appear to form homodimers or interact directly with any other NR tested. The PNR LBD was able to form homodimers, but also exhibited robust interactions with the LBDs of peroxisome proliferator-activated receptor-gamma (PPAR gamma)/NR1C3 and thyroid hormone receptor b (TRb) TR beta/NR1A2. The binding of PNR to PPAR. was specific for this paralog, as no interaction was observed with the LBDs of PPAR alpha/NR1C1 or PPAR delta/NR1C2. In support of these findings, PPAR. and PNR were found to be co-expressed in human retinal tissue extracts and could be co-immunoprecipitated as a native complex. Selected sequence variants in the PNR LBD associated with human retinopathies, or a mutation in the dimerization region of PPAR. LBD associated with familial partial lipodystrophy type 3, were found to disrupt PNR/PPAR gamma complex formation. Wild-type PNR, but not a PNR309G mutant, was able to repress PPAR gamma-mediated transcription in reporter assays. In summary, our results reveal novel heterodimer interactions in the NR superfamily, suggesting previously unknown functional interactions of PNR with PPAR. and TR beta that have potential importance in retinal development and disease.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Mazumder, Bismoy (författare)
  • Whitchurch, Jonathan B. (författare)
  • Monteiro, Cintia J. (författare)
  • Collins, Hilary M. (författare)
  • Chan, Chun M. (författare)
  • Clemente, Maria P. (författare)
  • Hernandez-Quiles, Miguel (författare)
  • Stewart, Elizabeth A. (författare)
  • Amoaku, Winfried M. (författare)
  • Moran, Paula M. (författare)
  • Mongan, Nigel P. (författare)
  • Persson, Jenny L.Umeå universitet,Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten),Division of Experimental Cancer Research, Department of Translational Medicine, Lund University, Clinical Research Centre, Malmö, Sweden(Swepub:umu)jepe0128 (författare)
  • Ali, Simak (författare)
  • Heery, David M. (författare)
  • Umeå universitetInstitutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten) (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Cell Death and Disease: Springer Science and Business Media LLC82041-4889

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy