Proteomic analysis of the phycobiliprotein antenna of the cryptophyte alga Guillardia theta cultured under different light intensities

↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Sökning: WFRF:(Green Beverley R.) > Proteomic analysis ...

Kieselbach, ThomasUmeå universitet,Kemiska institutionen (författare)

Proteomic analysis of the phycobiliprotein antenna of the cryptophyte alga Guillardia theta cultured under different light intensities

Artikel/kapitelEngelska2018

Förlag, utgivningsår, omfång ...

2017-05-24
Springer,2018
electronicrdacarrier

Nummerbeteckningar

LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:umu-143747
https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:umu:diva-143747URI
https://doi.org/10.1007/s11120-017-0400-0DOI

Kompletterande språkuppgifter

Språk:engelska
Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

SwePubSwePub

Klassifikation

Ämneskategori:ref swepub-contenttype
Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

Plants and algae have developed various light-harvesting mechanisms for optimal delivery of excitation energy to the photosystems. Cryptophyte algae have evolved a novel soluble light-harvesting antenna utilizing phycobilin pigments to complement the membrane-intrinsic Chl a/c-binding LHC antenna. This new antenna consists of the plastid-encoded β-subunit, a relic of the ancestral phycobilisome, and a novel nuclear-encoded α-subunit unique to cryptophytes. Together, these proteins form the active α1β·α2β-tetramer. In all cryptophyte algae investigated so far, the α-subunits have duplicated and diversified into a large gene family. Although there is transcriptional evidence for expression of all these genes, the X-ray structures determined to date suggest that only two of the α-subunit genes might be significantly expressed at the protein level. Using proteomics, we show that in phycoerythrin 545 (PE545) of Guillardia theta, the only cryptophyte with a sequenced genome, all 20 α-subunits are expressed when the algae grow under white light. The expression level of each protein depends on the intensity of the growth light, but there is no evidence for a specific light-dependent regulation of individual members of the α-subunit family under the growth conditions applied. GtcpeA10 seems to be a special member of the α-subunit family, because it consists of two similar N- and C-terminal domains, which likely are the result of a partial tandem gene duplication. The proteomics data of this study have been deposited to the ProteomeXchange Consortium and have the dataset identifiers PXD006301 and 10.6019/PXD006301.

Ämnesord och genrebeteckningar

NATURVETENSKAP Biologi Biokemi och molekylärbiologi hsv//swe
NATURAL SCIENCES Biological Sciences Biochemistry and Molecular Biology hsv//eng
Cryptophyta
Phycobilin
Phycobiliprotein
Translation
TAT-pathway
Proteomics

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

Cheregi, OtiliaUmeå universitet,Kemiska institutionen(Swepub:umu)otch0001 (författare)
Green, Beverley R. (författare)
Funk, ChristianeUmeå universitet,Kemiska institutionen(Swepub:umu)chefuk04 (författare)
Umeå universitetKemiska institutionen (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

Ingår i:Photosynthesis Research: Springer135:1–3, s. 149-1630166-85951573-5079

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Photosynthesis Research (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...: Kieselbach, Thom ...; Cheregi, Otilia; Green, Beverley ...; Funk, Christiane

Om ämnet

NATURVETENSKAP: NATURVETENSKAP; och Biologi; och Biokemi och mole ...

Artiklar i publikationen: Photosynthesis R ...

Av lärosätet: Umeå universitet

Sök utanför SwePub

Sök vidare i:: Google; Google Book Search; Google Scholar

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

LIBRIS.kb.se