SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:DiVA.org:umu-154036"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:umu-154036" > Structure of the 30...

  • Dao, E. Han (författare)

Structure of the 30S ribosomal decoding complex at ambient temperature

  • Artikel/kapitelEngelska2018

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2018-08-23
  • Cold Spring Harbor Laboratory Press (CSHL),2018
  • electronicrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:umu-154036
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:umu:diva-154036URI
  • https://doi.org/10.1261/rna.067660.118DOI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • The ribosome translates nucleotide sequences of messenger RNA to proteins through selection of cognate transfer RNA according to the genetic code. To date, structural studies of ribosomal decoding complexes yielding high-resolution data have predominantly relied on experiments performed at cryogenic temperatures. New light sources like the X-ray free electron laser (XFEL) have enabled data collection from macromolecular crystals at ambient temperature. Here, we report an X-ray crystal structure of the Therm us thermophilus 30S ribosomal subunit decoding complex to 3.45 angstrom resolution using data obtained at ambient temperature at the Linac Coherent Light Source (LCLS). We find that this ambient-temperature structure is largely consistent with existing cryogenic-temperature crystal structures, with key residues of the decoding complex exhibiting similar conformations, including adenosine residues 1492 and 1493. Minor variations were observed, namely an alternate conformation of cytosine 1397 near the mRNA channel and the A-site. Our serial crystallography experiment illustrates the amenability of ribosomal microcrystals to routine structural studies at ambient temperature, thus overcoming a long-standing experimental limitation to structural studies of RNA and RNA-protein complexes at near-physiological temperatures.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Poitevin, Frederic (författare)
  • Sierra, Raymond G. (författare)
  • Gati, Cornelius (författare)
  • Rao, Yashas (författare)
  • Ciftci, Halil Ibrahim (författare)
  • Aksit, Fulya (författare)
  • McGurk, Alex (författare)
  • Obrinski, Trevor (författare)
  • Mgbam, Paul (författare)
  • Hayes, Brandon (författare)
  • de Lichtenberg, CasperUmeå universitet,Kemiska institutionen(Swepub:umu)cade0029 (författare)
  • Pardo-Avila, Fatima (författare)
  • Corsepius, Nicholas (författare)
  • Zhang, Lindsey (författare)
  • Seaberg, Matthew H. (författare)
  • Hunter, Mark S. (författare)
  • Liang, Mengling (författare)
  • Koglin, Jason E. (författare)
  • Wakatsuki, Soichi (författare)
  • Demirci, Hasan (författare)
  • Umeå universitetKemiska institutionen (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:RNA: Cold Spring Harbor Laboratory Press (CSHL)24:12, s. 1667-16761355-83821469-9001

Internetlänk

Hitta via bibliotek

  • RNA (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy