Structural basis for usher activation and intramolecular subunit transfer in P pilus biogenesis in Escherichia coli

↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Sökning: WFRF:(Hultgren S) > Structural basis fo...

Omattage, Natalie S. (författare)

Structural basis for usher activation and intramolecular subunit transfer in P pilus biogenesis in Escherichia coli

Artikel/kapitelEngelska2018

Förlag, utgivningsår, omfång ...

2018-10-01
NATURE PUBLISHING GROUP,2018
printrdacarrier

Nummerbeteckningar

LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:umu-154340
https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:umu:diva-154340URI
https://doi.org/10.1038/s41564-018-0255-yDOI

Kompletterande språkuppgifter

Språk:engelska
Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

SwePubSwePub

Klassifikation

Ämneskategori:ref swepub-contenttype
Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

Chaperone-usher pathway pili are extracellular proteinaceous fibres ubiquitously found on Gram-negative bacteria, and mediate host-pathogen interactions and biofilm formation critical in pathogenesis in numerous human diseases(1). During pilus assembly, an outer membrane macromolecular machine called the usher catalyses pilus biogenesis from the individual subunits that are delivered as chaperone-subunit complexes in the periplasm. The usher orchestrates pilus assembly using all five functional domains: a 24-stranded transmembrane beta-barrel translocation domain, a beta-sandwich plug domain, an amino-terminal periplasmic domain and two carboxy-terminal periplasmic domains (CTD1 and CTD2)(2-6). Despite extensive structural and functional characterization, the mechanism by which the usher is activated to initiate pilus biogenesis is unknown. Here, we present the crystal structure of the full-length PapC usher from Escherichia coli in complex with its cognate PapDG chaperone-subunit complex in a pre-activation state, elucidating molecular details of how the usher is specifically engaged by allosteric interactions with its substrate preceding activation and how the usher facilitates the transfer of subunits from the amino-terminal periplasmic domain to the CTDs during pilus assembly. This work elucidates the intricate workings of a molecular machine that catalyses chaperone-usher pathway pilus assembly and opens the door for the development of potent inhibitors to block pilus biogenesis.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

Deng, Zengqin (författare)
Pinkner, Jerome S. (författare)
Dodson, Karen W. (författare)
Almqvist, FredrikUmeå universitet,Kemiska institutionen,Umeå Centre for Microbial Research (UCMR)(Swepub:umu)fral0001 (författare)
Yuan, Peng (författare)
Hultgren, Scott J. (författare)
Umeå universitetKemiska institutionen (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

Ingår i:Nature Microbiology: NATURE PUBLISHING GROUP3:12, s. 1362-13682058-5276

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Nature Microbiology (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...: Omattage, Natali ...; Deng, Zengqin; Pinkner, Jerome ...; Dodson, Karen W.; Almqvist, Fredri ...; Yuan, Peng; visa fler...; Hultgren, Scott ...; visa färre...

Om ämnet

MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP: MEDICIN OCH HÄLS ...; och Medicinska och f ...; och Mikrobiologi ino ...

Artiklar i publikationen: Nature Microbiol ...

Av lärosätet: Umeå universitet

Sök utanför SwePub

Sök vidare i:: Google; Google Book Search; Google Scholar

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

LIBRIS.kb.se