Sökning: WFRF:(Olofsson Anders 1970 ) >
Apolipoprotein E im...
Apolipoprotein E impairs amyloid-β fibril elongation and maturation
-
- Islam, Tohidul (författare)
- Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik
-
- Gharibyan, Anna L. (författare)
- Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik
-
- Golchin, Solmaz A. (författare)
- Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik
-
visa fler...
-
- Pettersson, Nina (författare)
- Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik
-
- Brännström, Kristoffer (författare)
- Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik
-
- Hedberg, Isabell (författare)
- Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik
-
- Virta, Merit-Miriam (författare)
- Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik
-
- Olofsson, Linnea (författare)
- Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik
-
- Olofsson, Anders, 1970- (författare)
- Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik,Mr.,Anders Olofsson
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- 2019-10-09
- 2020
- Engelska.
-
Ingår i: The FEBS Journal. - : Wiley-Blackwell. - 1742-464X .- 1742-4658. ; 287:6, s. 1208-1219
- Relaterad länk:
-
https://febs.onlinel...
-
visa fler...
-
https://urn.kb.se/re...
-
https://doi.org/10.1...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Alzheimer's disease (AD) is strongly linked to amyloid depositions of the Aβ peptide (Aβ). The lipid-binding protein apolipoprotein E (ApoE) has been found to interfere with Aβ amyloid formation and to exert a strong clinical impact to the pathology of AD. The APOE gene exists in three allelic isoforms represented by APOE ε2, APOE ε3, and APOE ε4. Carriers of the APOE ε4 variant display a gene dose-dependent increased risk of developing the disease. Aβ amyloids are formed via a nucleation-dependent mechanism where free monomers are added onto a nucleus in a template-dependent manner. Using a combination of surface plasmon resonance and thioflavin-T assays, we here show that ApoE can target the process of fibril elongation and that its interference effectively prevents amyloid maturation. We expose a complex equilibrium where the concentration of ApoE, Aβ monomers, and the amount of already formed Aβ fibrils will affect the relative proportion and formation rate of mature amyloids versus alternative assemblies. The result illustrates a mechanism which may affect both the clearance rate of Aβ assemblies in vivo and the population of cytotoxic Aβ assemblies.
Ämnesord
- MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP -- Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper (hsv//swe)
- MEDICAL AND HEALTH SCIENCES -- Basic Medicine (hsv//eng)
- MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP -- Medicinsk bioteknologi -- Medicinsk bioteknologi (hsv//swe)
- MEDICAL AND HEALTH SCIENCES -- Medical Biotechnology -- Medical Biotechnology (hsv//eng)
Nyckelord
- abeta
- amyloid
- apolipoprotein E
- elongation
- surface plasmon resonance
- biologisk kemi
- biological chemistry
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas