SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Lamy Anaïs)
 

Sökning: WFRF:(Lamy Anaïs) > ATP2, The essential...

ATP2, The essential P4-ATPase of malaria parasites, catalyzes lipid-stimulated ATP hydrolysis in complex with a Cdc50 β-subunit

Lamy, Anaïs (författare)
Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik,Université Paris-Saclay, CEA, CNRS, Institute for Integrative Biology of the Cell (I2BC), Gif-sur-Yvette, France
Macarini-Bruzaferro, Ewerton (författare)
Dieudonné, Thibaud (författare)
visa fler...
Perálvarez-Marin, Alex (författare)
Lenoir, Guillaume (författare)
Montigny, Cédric (författare)
le Maire, Marc (författare)
Vazquez-Ibar, José Luis (författare)
visa färre...
 (creator_code:org_t)
2021-01-17
2021
Engelska.
Ingår i: Emerging Microbes & Infections. - : Taylor & Francis. - 2222-1751. ; 10:1, s. 132-147
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • Gene targeting approaches have demonstrated the essential role for the malaria parasite of membrane transport proteins involved in lipid transport and in the maintenance of membrane lipid asymmetry, representing emerging oportunites for therapeutical intervention. This is the case of ATP2, a Plasmodium-encoded 4 P-type ATPase (P4-ATPase or lipid flippase), whose activity is completely irreplaceable during the asexual stages of the parasite. Moreover, a recent chemogenomic study has situated ATP2 as the possible target of two antimalarial drug candidates. In eukaryotes, P4-ATPases assure the asymmetric phospholipid distribution in membranes by translocating phospholipids from the outer to the inner leaflet. In this work, we have used a recombinantly-produced P. chabaudi ATP2 (PcATP2), to gain insights into the function and structural organization of this essential transporter. Our work demonstrates that PcATP2 associates with two of the three Plasmodium-encoded Cdc50 proteins: PcCdc50B and PcCdc50A. Purified PcATP2/PcCdc50B complex displays ATPase activity in the presence of either phosphatidylserine or phosphatidylethanolamine. In addition, this activity is upregulated by phosphatidylinositol 4-phosphate. Overall, our work describes the first biochemical characterization of a Plasmodium lipid flippase, a first step towards the understanding of the essential physiological role of this transporter and towards its validation as a potential antimalarial drug target.

Ämnesord

NATURVETENSKAP  -- Biologi -- Biokemi och molekylärbiologi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Biological Sciences -- Biochemistry and Molecular Biology (hsv//eng)

Nyckelord

Malaria
P4-ATPases
lipid flippase
PfATP2
membrane transport proteins
heterologous expression

Publikations- och innehållstyp

ref (ämneskategori)
art (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy