Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:umu-194639" >
Clinically observed...
-
Kumar, PravinUmeå University,Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik,Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS),Wallenberg centrum för molekylär medicin vid Umeå universitet (WCMM)
(författare)
Clinically observed deletions in SARS-CoV-2 Nsp1 affect its stability and ability to inhibit translation
- Artikel/kapitelEngelska2022
Förlag, utgivningsår, omfång ...
-
2022-04-25
-
John Wiley & Sons,2022
-
electronicrdacarrier
Nummerbeteckningar
-
LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:umu-194639
-
https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:umu:diva-194639URI
-
https://doi.org/10.1002/1873-3468.14354DOI
-
https://lup.lub.lu.se/record/6077de65-fb43-4101-8278-cc74aba4f0d3URI
Kompletterande språkuppgifter
-
Språk:engelska
-
Sammanfattning på:engelska
Ingår i deldatabas
Klassifikation
-
Ämneskategori:ref swepub-contenttype
-
Ämneskategori:art swepub-publicationtype
Anmärkningar
-
Nonstructural protein 1 (Nsp1) of SARS-CoV-2 inhibits host cell translation through an interaction between its C-terminal domain and the 40S ribosome. The N-terminal domain (NTD) of Nsp1 is a target of recurring deletions, some of which are associated with altered COVID-19 disease progression. Here, we characterize the efficiency of translational inhibition by clinically observed Nsp1 deletion variants. We show that a frequent deletion of residues 79–89 severely reduces the ability of Nsp1 to inhibit translation while not abrogating Nsp1 binding to the 40S. Notably, while the SARS-CoV-2 5′ untranslated region enhances translation of mRNA, it does not protect from Nsp1-mediated inhibition. Finally, thermal stability measurements and structure predictions reveal a correlation between stability of the NTD and the efficiency of translation inhibition.
Ämnesord och genrebeteckningar
Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)
-
Schexnaydre, ErinUmeå University,Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik,Wallenberg centrum för molekylär medicin vid Umeå universitet (WCMM),Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS)(Swepub:umu)ersc0013
(författare)
-
Rafie, KarimUmeå University,Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik,Wallenberg centrum för molekylär medicin vid Umeå universitet (WCMM),Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS)(Swepub:umu)kara0064
(författare)
-
Kurata, TatsuakiLund University,Lunds universitet,Institutionen för experimentell medicinsk vetenskap,Medicinska fakulteten,Department of Experimental Medical Science,Faculty of Medicine(Swepub:lu)ta0660ku
(författare)
-
Terenin, IlyaBelozersky Institute of Physico-Chemical Biology, Lomonosov Moscow State University, Russian Federation
(författare)
-
Hauryliuk, Vasili,1980-Umeå University,Lund University,Lunds universitet,Umeå universitet,Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten),Department of Experimental Medicine, University of Lund, Sweden; Institute of Technology, University of Tartu, Estonia,Institutionen för experimentell medicinsk vetenskap,Medicinska fakulteten,Department of Experimental Medical Science,Faculty of Medicine(Swepub:lu)va5618ha
(författare)
-
Carlson, Lars-AndersUmeå University,Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik,Wallenberg centrum för molekylär medicin vid Umeå universitet (WCMM),Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS)(Swepub:umu)laca0012
(författare)
-
Umeå universitetInstitutionen för medicinsk kemi och biofysik
(creator_code:org_t)
Sammanhörande titlar
-
Ingår i:FEBS Letters: John Wiley & Sons596:9, s. 1203-12130014-57931873-3468
Internetlänk
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas