SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Schexnaydre Erin)
 

Sökning: WFRF:(Schexnaydre Erin) > Clinically observed...

  • Kumar, PravinUmeå University,Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik,Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS),Wallenberg centrum för molekylär medicin vid Umeå universitet (WCMM) (författare)

Clinically observed deletions in SARS-CoV-2 Nsp1 affect its stability and ability to inhibit translation

  • Artikel/kapitelEngelska2022

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2022-04-25
  • John Wiley & Sons,2022
  • electronicrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:umu-194639
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:umu:diva-194639URI
  • https://doi.org/10.1002/1873-3468.14354DOI
  • https://lup.lub.lu.se/record/6077de65-fb43-4101-8278-cc74aba4f0d3URI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • Nonstructural protein 1 (Nsp1) of SARS-CoV-2 inhibits host cell translation through an interaction between its C-terminal domain and the 40S ribosome. The N-terminal domain (NTD) of Nsp1 is a target of recurring deletions, some of which are associated with altered COVID-19 disease progression. Here, we characterize the efficiency of translational inhibition by clinically observed Nsp1 deletion variants. We show that a frequent deletion of residues 79–89 severely reduces the ability of Nsp1 to inhibit translation while not abrogating Nsp1 binding to the 40S. Notably, while the SARS-CoV-2 5′ untranslated region enhances translation of mRNA, it does not protect from Nsp1-mediated inhibition. Finally, thermal stability measurements and structure predictions reveal a correlation between stability of the NTD and the efficiency of translation inhibition.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Schexnaydre, ErinUmeå University,Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik,Wallenberg centrum för molekylär medicin vid Umeå universitet (WCMM),Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS)(Swepub:umu)ersc0013 (författare)
  • Rafie, KarimUmeå University,Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik,Wallenberg centrum för molekylär medicin vid Umeå universitet (WCMM),Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS)(Swepub:umu)kara0064 (författare)
  • Kurata, TatsuakiLund University,Lunds universitet,Institutionen för experimentell medicinsk vetenskap,Medicinska fakulteten,Department of Experimental Medical Science,Faculty of Medicine(Swepub:lu)ta0660ku (författare)
  • Terenin, IlyaBelozersky Institute of Physico-Chemical Biology, Lomonosov Moscow State University, Russian Federation (författare)
  • Hauryliuk, Vasili,1980-Umeå University,Lund University,Lunds universitet,Umeå universitet,Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten),Department of Experimental Medicine, University of Lund, Sweden; Institute of Technology, University of Tartu, Estonia,Institutionen för experimentell medicinsk vetenskap,Medicinska fakulteten,Department of Experimental Medical Science,Faculty of Medicine(Swepub:lu)va5618ha (författare)
  • Carlson, Lars-AndersUmeå University,Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik,Wallenberg centrum för molekylär medicin vid Umeå universitet (WCMM),Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS)(Swepub:umu)laca0012 (författare)
  • Umeå universitetInstitutionen för medicinsk kemi och biofysik (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:FEBS Letters: John Wiley & Sons596:9, s. 1203-12130014-57931873-3468

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy