SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

id:"swepub:oai:DiVA.org:umu-202237"
 

Sökning: id:"swepub:oai:DiVA.org:umu-202237" > 14-3-3 activated ba...

  • Ebenwaldner, CarmenLund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH (författare)

14-3-3 activated bacterial exotoxins AexT and ExoT share actin and the SH2 domains of CRK proteins as targets for ADP-ribosylation

  • Artikel/kapitelEngelska2022

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2022-12-08
  • MDPI,2022
  • electronicrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:umu-202237
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:umu:diva-202237URI
  • https://doi.org/10.3390/pathogens11121497DOI
  • https://lup.lub.lu.se/record/a3bbc894-2621-48b6-a7e5-91709833c67eURI
  • http://kipublications.ki.se/Default.aspx?queryparsed=id:151483820URI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • Bacterial exotoxins with ADP-ribosyltransferase activity can be divided into distinct clades based on their domain organization. Exotoxins from several clades are known to modify actin at Arg177; but of the 14-3-3 dependent exotoxins only Aeromonas salmonicida exoenzyme T (AexT) has been reported to ADP-ribosylate actin. Given the extensive similarity among the 14-3-3 dependent exotoxins, we initiated a structural and biochemical comparison of these proteins. Structural modeling of AexT indicated a target binding site that shared homology with Pseudomonas aeruginosa Exoenzyme T (ExoT) but not with Exoenzyme S (ExoS). Biochemical analyses confirmed that the catalytic activities of both exotoxins were stimulated by agmatine, indicating that they ADP-ribosylate arginine residues in their targets. Side-by-side comparison of target protein modification showed that AexT had activity toward the SH2 domain of the Crk-like protein (CRKL), a known target for ExoT. We found that both AexT and ExoT ADP-ribosylated actin and in both cases, the modification compromised actin polymerization. Our results indicate that AexT and ExoT are functional homologs that affect cytoskeletal integrity via actin and signaling pathways to the cytoskeleton.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Hornyak, PeterKarolinska Institute (författare)
  • García-Saura, Antonio GinésLund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH(Swepub:lu)an5018ga (författare)
  • Torretta, ArchimedeLund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH(Swepub:lu)ar1640to (författare)
  • Anoosheh, SaberUmeå University,Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik(Swepub:umu)saan0247 (författare)
  • Hofer, AndersUmeå University,Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik(Swepub:umu)anho0002 (författare)
  • Schüler, HerwigKarolinska Institute,Lund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH(Swepub:lu)he6040sc (författare)
  • Biokemi och StrukturbiologiCentrum för Molekylär Proteinvetenskap (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Pathogens: MDPI11:122076-0817

Internetlänk

Hitta via bibliotek

  • Pathogens (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy