Sökning: WFRF:(Lottspeich Friedrich) >
Oms38 is the first ...
Oms38 is the first identified pore-forming protein in the outer membrane of relapsing fever spirochetes
-
Thein, Marcus (författare)
-
- Bunikis, Ignas, 1981- (författare)
- Umeå universitet,Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten),Bergström
-
Denker, Katrin (författare)
-
visa fler...
-
- Larsson, Christer, 1975- (författare)
- Umeå universitet,Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten),Bergström
-
Cutler, Sally (författare)
-
Drancourt, Michel (författare)
-
Schwan, Tom G (författare)
-
Mentele, Reinhard (författare)
-
Lottspeich, Friedrich (författare)
-
- Bergström, Sven, 1950- (författare)
- Umeå universitet,Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten),Bergström
-
Benz, Roland (författare)
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- 2008
- 2008
- Engelska.
-
Ingår i: Journal of Bacteriology. - 0021-9193 .- 1098-5530. ; 190:21, s. 7035-7042
- Relaterad länk:
-
https://urn.kb.se/re...
-
visa fler...
-
https://doi.org/10.1...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Relapsing fever is a worldwide, endemic disease caused by several spirochetal species belonging to the genus Borrelia. During the recurring fever peaks, borreliae proliferate remarkably quickly compared to the slow dissemination of Lyme disease Borrelia and therefore require efficient nutrient uptake from the blood of their hosts. This study describes the identification and characterization of the first relapsing fever porin, which is present in the outer membranes of B. duttonii, B. hermsii, B. recurrentis, and B. turicatae. The pore-forming protein was purified by hydroxyapatite chromatography and designated Oms38, for outer membrane-spanning protein of 38 kDa. Biophysical characterization of Oms38 was done by using the black lipid bilayer method, demonstrating that Oms38 forms small, water-filled channels of 80 pS in 1 M KCl that did not exhibit voltage-dependent closure. The Oms38 channel is slightly selective for anions and shows a ratio of permeability for cations over anions of 0.41 in KCl. Analysis of the deduced amino acid sequences demonstrated that Oms38 contains an N-terminal signal sequence which is processed under in vivo conditions. Oms38 is highly conserved within the four studied relapsing fever species, sharing an overall amino acid identity of 58% and with a strong indication for the presence of amphipathic beta-sheets.
Ämnesord
- MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP -- Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper -- Cell- och molekylärbiologi (hsv//swe)
- MEDICAL AND HEALTH SCIENCES -- Basic Medicine -- Cell and Molecular Biology (hsv//eng)
Nyckelord
- Molecular biology
- Molekylärbiologi
- molekylärbiologi
- Molecular Biology
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas
- Av författaren/redakt...
-
Thein, Marcus
-
Bunikis, Ignas, ...
-
Denker, Katrin
-
Larsson, Christe ...
-
Cutler, Sally
-
Drancourt, Miche ...
-
visa fler...
-
Schwan, Tom G
-
Mentele, Reinhar ...
-
Lottspeich, Frie ...
-
Bergström, Sven, ...
-
Benz, Roland
-
visa färre...
- Om ämnet
-
- MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP
-
MEDICIN OCH HÄLS ...
-
och Medicinska och f ...
-
och Cell och molekyl ...
- Artiklar i publikationen
-
Journal of Bacte ...
- Av lärosätet
-
Umeå universitet