Purification of a Ca2+-activated protease from rat erythrocytes and its possible effect on pyruvate kinase in vivo

Dahlqvist-Edberg, UllaUppsala universitet,Institutionen för medicinsk biokemi och mikrobiologi,Engström Lorentz (författare)

A Ca2+-activated protease with [32P]phosphopyruvate kinase as substrate was purified to about 50% from rat erythrocytes. The purification involved chromatography on Sepharose/Sephadex gels, DEAE-cellulose and (NH4)2SO4 precipitation. The protease required 3.3 mM Ca2+ for full activity. When pyruvate kinase (ATP: pyruvate 2-O-phosphotransferase, EC 2.7.1.40) was purified from erythrocytes incubated with [32P]phosphate it contained 0.5 mol [32P]phosphate/mol enzyme subunit. When 3.3 mM Ca2+ were added at hemolysis this incorporation decreased. The possible importance of this Ca2+-activated protease for the regulation of pyruvate kinase in erythrocytes is discussed.

Ek, PiaUppsala universitet,Institutionen för medicinsk biokemi och mikrobiologi,Engström Lorentz(Swepub:uu)pek21046 (författare)
Uppsala universitetInstitutionen för medicinsk biokemi och mikrobiologi (creator_code:org_t)

Ingår i:Biochimica et Biophysica Acta-Enzymology: Elsevier BV660:1, s. 96-1010005-2744

Om ämnet

MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP: MEDICIN OCH HÄLS ...; och Annan medicin oc ...; och Övrig annan medi ...

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.