SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

(WFRF:(Ji X. B.)) srt2:(1993-1994)
 

Sökning: (WFRF:(Ji X. B.)) srt2:(1993-1994) > Structure determina...

  • Sinning, IUppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi,Strukturell molekylärbiologi (författare)

Structure determination and refinement of human alpha class glutathione transferase A1-1, and a comparison with the Mu and Pi class enzymes.

  • Artikel/kapitelEngelska1993

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 1993
  • printrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:uu-21227
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-21227URI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • The crystal structure of human alpha class glutathione transferase A1-1 has been determined and refined to a resolution of 2.6 A. There are two copies of the dimeric enzyme in the asymmetric unit. Each monomer is built from two domains. A bound inhibitor, S-benzyl-glutathione, is primarily associated with one of these domains via a network of hydrogen bonds and salt-links. In particular, the sulphur atom of the inhibitor forms a hydrogen bond to the hydroxyl group of Tyr9 and the guanido group of Arg15. The benzyl group of the inhibitor is completely buried in a hydrophobic pocket. The structure shows an overall similarity to the mu and pi class enzymes particularly in the glutathione-binding domain". The main difference concerns the extended C terminus of the alpha class enzyme which forms an extra alpha-helix that blocks one entrance to the active site and makes up part of the substrate binding site.

Ämnesord och genrebeteckningar

  • Amino Acid Sequence
  • Binding Sites
  • Crystallography
  • Glutathione/chemistry
  • Glutathione Transferase/classification/*ultrastructure
  • Humans
  • Macromolecular Substances
  • Models; Molecular
  • Molecular Sequence Data
  • Mutagenesis; Site-Directed
  • Protein Structure; Secondary
  • Protein Structure; Tertiary
  • Recombinant Proteins
  • Sequence Alignment
  • Software
  • X-Ray Diffraction

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Kleywegt, G JUppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi,Strukturell molekylärbiologi (författare)
  • Cowan, S WUppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi,Strukturell molekylärbiologi (författare)
  • Reinemer, P (författare)
  • Dirr, H W (författare)
  • Huber, R (författare)
  • Gilliland, G L (författare)
  • Armstrong, R N (författare)
  • Ji, X (författare)
  • Board, P G (författare)
  • Olin, BUppsala universitet,Institutionen för naturvetenskaplig biokemi,Strukturell molekylärbiologi(Swepub:uu)bol14821 (författare)
  • Mannervik, BUppsala universitet,Institutionen för naturvetenskaplig biokemi,Strukturell molekylärbiologi(Swepub:uu)bengmann (författare)
  • Jones, T AUppsala universitet,Institutionen för cell- och molekylärbiologi,Strukturell molekylärbiologi (författare)
  • Uppsala universitetInstitutionen för cell- och molekylärbiologi (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:J Mol Biol232:1, s. 192-2120022-2836

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy