SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Robinson Robert)
 

Sökning: WFRF:(Robinson Robert) > (2010-2014) > Gelsolin :

Gelsolin : the tail of a molecular gymnast

Nag, Shalini (författare)
Larsson, Mårten (författare)
Institute of Molecular and Cell Biology, A*STAR, Singapore
Robinson, Robert C (författare)
visa fler...
Burtnick, Leslie D (författare)
visa färre...
 (creator_code:org_t)
2013-06-27
2013
Engelska.
Ingår i: Cytoskeleton (Hoboken, N.J.). - : Wiley. - 1949-3592 .- 1949-3584. ; 70:7, s. 360-384
  • Forskningsöversikt (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • Gelsolin superfamily members are Ca(2+) -dependent, multidomain regulators of the actin cytoskeleton. Calcium binding activates gelsolin by inducing molecular gymnastics (large-scale conformational changes) that expose actin interaction surfaces by releasing a series of latches. A specialized tail latch has distinguished gelsolin within the superfamily. Active gelsolin exhibits actin filament severing and capping, and actin monomer sequestering activities. Here, we analyze a combination of sequence, structural, biophysical and biochemical data to assess whether the molecular plasticity, regulation and actin-related properties of gelsolin are also present in other superfamily members. We conclude that all members of the superfamily will be able to transition between a compact conformation and a more open form, and that most of these open forms will interact with actin. Supervillin, which lacks the severing domain 1 and the F-actin binding-site on domain 2, is the clear exception. Eight calcium-binding sites are absolutely conserved in gelsolin, adseverin, advillin and villin, and compromised to increasing degrees in CapG, villin-like protein, supervillin and flightless I. Advillin, villin and supervillin each contain a potential tail latch, which is absent from CapG, adseverin and flightless I, and ambiguous in villin-like protein. Thus, calcium regulation will vary across the superfamily. Potential novel isoforms of the superfamily suggest complex regulation at the gene, transcript and protein levels. We review animal, clinical and cellular data that illuminate how the regulation of molecular flexibility in gelsolin-like proteins permits cells to exploit the force generated from actin polymerization to drive processes such as cell movement in health and disease.

Ämnesord

NATURVETENSKAP  -- Biologi -- Strukturbiologi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Biological Sciences -- Structural Biology (hsv//eng)
NATURVETENSKAP  -- Biologi -- Biokemi och molekylärbiologi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Biological Sciences -- Biochemistry and Molecular Biology (hsv//eng)
NATURVETENSKAP  -- Biologi -- Cellbiologi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Biological Sciences -- Cell Biology (hsv//eng)
MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP  -- Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper -- Cell- och molekylärbiologi (hsv//swe)
MEDICAL AND HEALTH SCIENCES  -- Basic Medicine -- Cell and Molecular Biology (hsv//eng)

Publikations- och innehållstyp

ref (ämneskategori)
for (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...
Nag, Shalini
Larsson, Mårten
Robinson, Robert ...
Burtnick, Leslie ...
Om ämnet
NATURVETENSKAP
NATURVETENSKAP
och Biologi
och Strukturbiologi
NATURVETENSKAP
NATURVETENSKAP
och Biologi
och Biokemi och mole ...
NATURVETENSKAP
NATURVETENSKAP
och Biologi
och Cellbiologi
MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP
MEDICIN OCH HÄLS ...
och Medicinska och f ...
och Cell och molekyl ...
Artiklar i publikationen
Cytoskeleton (Ho ...
Av lärosätet
Uppsala universitet

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy