SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Wolf Maria)
 

Sökning: WFRF:(Wolf Maria) > Interaction between...

  • Deleuil, FabienneUmeå universitet,Institutionen för molekylärbiologi (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet),Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten) (författare)

Interaction between the Yersinia protein tyrosine phosphatase YopH and eukaryotic Cas/Fyb is an important virulence mechanism

  • Artikel/kapitelEngelska2003

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • Blackwell Publishing,2003
  • printrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:umu-33321
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:umu:diva-33321URI
  • https://doi.org/10.1046/j.1462-5822.2003.00236.xDOI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • The tyrosine phosphatase YopH is an essential virulence factor produced by pathogenic Yersinia species. YopH is translocated into host cells via a type III secretion system and its dephosphorylating activity causes disruption of focal complex structures and blockage of the phagocytic process. Among the host cell targets of YopH are the focal adhesion proteins Crk-associated substrate (p130Cas) and focal adhesion kinase (FAK) in epithelial cells, and p130Cas and Fyn-binding protein (Fyb) in macrophages. Previous studies have shown that the N-terminal domain of YopH acts as a substrate-binding domain. In this study, the mechanism and biological importance of the targeting of YopH to focal complexes relative to its interaction with p130Cas/Fyb was elucidated. Mutants of YopH that were defective in p130Cas/Fyb binding but otherwise indistinguishable from wild type were constructed. Mutants unable to bind p130Cas did not localize to focal complex structures in infected cells, indicating that the association with p130Cas is critical for appropriate subcellular localization of YopH. These yopH mutants were also clearly attenuated in virulence, showing that binding to p130Cas and/or Fyb is biologically relevant in Yersinia infections.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Mogemark, LenaUmeå universitet,Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten),Institutionen för molekylärbiologi (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet) (författare)
  • Francis, Matthew SUmeå universitet,Institutionen för molekylärbiologi (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet)(Swepub:umu)mafr0002 (författare)
  • Wolf-Watz, HansUmeå universitet,Institutionen för molekylärbiologi (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet)(Swepub:umu)hawo0001 (författare)
  • Fällman, MariaUmeå universitet,Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten)(Swepub:umu)mafa0002 (författare)
  • Umeå universitetInstitutionen för molekylärbiologi (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet) (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Cellular Microbiology: Blackwell Publishing5:1, s. 53-641462-58141462-5822

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy