SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Arndt Tina)
 

Sökning: WFRF:(Arndt Tina) > Mass Spectrometry o...

Mass Spectrometry of RNA-Binding Proteins during Liquid-Liquid Phase Separation Reveals Distinct Assembly Mechanisms and Droplet Architectures

Sahin, Cagla (författare)
Karolinska Institutet,Karolinska Inst Biomed, Dept Microbiol Tumor & Cell Biol, S-17165 Solna, Sweden.;Univ Copenhagen, Linderstrom Lang Ctr Prot Sci, Dept Biol, DK-2200 Copenhagen, Denmark.;Univ Copenhagen, Struct Biol & NMR Lab, DK-2200 Copenhagen, Denmark.
Motso, Aikaterini (författare)
Karolinska Inst Biomed, Dept Microbiol Tumor & Cell Biol, S-17165 Solna, Sweden.
Gu, Xinyu (författare)
Rice Univ, Ctr Theoret Biol Phys, Houston, TX 77005 USA.;Rice Univ, Dept Chem, Houston, TX 77005 USA.
visa fler...
Feyrer, Hannes (författare)
Karolinska Institutet,Karolinska Inst Biomedicum, Dept Med Biochem & Biophys, S-17165 Solna, Sweden.
Lama, Dilraj (författare)
Karolinska Institutet,Karolinska Inst Biomed, Dept Microbiol Tumor & Cell Biol, S-17165 Solna, Sweden.
Arndt, Tina (författare)
Karolinska Inst, Dept Biosci & Nutr, S-14157 Huddinge, Sweden.
Rising, Anna (författare)
Swedish University of Agricultural Sciences,Sveriges lantbruksuniversitet,Karolinska Institutet,Karolinska Inst, Dept Biosci & Nutr, S-14157 Huddinge, Sweden.;Swedish Univ Agr Sci, Dept Anat Physiol & Biochem, S-75007 Uppsala, Sweden.,Institutionen för anatomi, fysiologi och biokemi (AFB),Department of Anatomy, Physiology and Biochemistry (AFB),Karolinska Institute
Gese, Genis Valentin (författare)
Department of Cell and Molecular Biology, Karolinska Institutet − Biomedicum, Solnavägen 9, 171 65 Stockholm, Sweden
Haellberg, B. Martin (författare)
Department of Cell and Molecular Biology, Karolinska Institutet − Biomedicum, Solnavägen 9, 171 65 Stockholm, Sweden
Marklund, Erik G., Teknologie doktor, 1979- (författare)
Uppsala universitet,Biokemi
Schafer, Nicholas P. (författare)
Rice Univ, Ctr Theoret Biol Phys, Houston, TX 77005 USA.;Rice Univ, Dept Chem, Houston, TX 77005 USA.
Petzold, Katja (författare)
Uppsala universitet,Institutionen för medicinsk biokemi och mikrobiologi,Karolinska Inst Biomedicum, Dept Med Biochem & Biophys, S-17165 Solna, Sweden.
Teilum, Kaare (författare)
Univ Copenhagen, Linderstrom Lang Ctr Prot Sci, Dept Biol, DK-2200 Copenhagen, Denmark.;Univ Copenhagen, Struct Biol & NMR Lab, DK-2200 Copenhagen, Denmark.
Wolynes, Peter G. (författare)
Rice Univ, Ctr Theoret Biol Phys, Houston, TX 77005 USA.;Rice Univ, Dept Chem, Houston, TX 77005 USA.
Landreh, Michael (författare)
Karolinska Institutet,Uppsala universitet,Institutionen för medicinsk biokemi och mikrobiologi,Karolinska Inst Biomed, Dept Microbiol Tumor & Cell Biol, S-17165 Solna, Sweden.
visa färre...
Karolinska Institutet Karolinska Inst Biomed, Dept Microbiol Tumor & Cell Biol, S-17165 Solna, Sweden;Univ Copenhagen, Linderstrom Lang Ctr Prot Sci, Dept Biol, DK-2200 Copenhagen, Denmark.;Univ Copenhagen, Struct Biol & NMR Lab, DK-2200 Copenhagen, Denmark. (creator_code:org_t)
 
American Chemical Society (ACS), 2023
2023
Engelska.
Ingår i: Journal of the American Chemical Society. - : American Chemical Society (ACS). - 0002-7863 .- 1520-5126. ; 145:19, s. 10659-10668
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • Liquid-liquid phase separation (LLPS) of hetero-geneous ribonucleoproteins (hnRNPs) drives the formation of membraneless organelles, but structural information about their assembled states is still lacking. Here, we address this challenge through a combination of protein engineering, native ion mobility mass spectrometry, and molecular dynamics simulations. We used an LLPS-compatible spider silk domain and pH changes to control the self-assembly of the hnRNPs FUS, TDP-43, and hCPEB3, which are implicated in neurodegeneration, cancer, and memory storage. By releasing the proteins inside the mass spectrometer from their native assemblies, we could monitor conformational changes associated with liquid-liquid phase separation. We find that FUS monomers undergo an unfolded-to-globular transition, whereas TDP-43 oligomerizes into partially disordered dimers and trimers. hCPEB3, on the other hand, remains fully disordered with a preference for fibrillar aggregation over LLPS. The divergent assembly mechanisms revealed by ion mobility mass spectrometry of soluble protein species that exist under LLPS conditions suggest structurally distinct complexes inside liquid droplets that may impact RNA processing and translation depending on biological context.

Ämnesord

NATURVETENSKAP  -- Biologi -- Biokemi och molekylärbiologi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Biological Sciences -- Biochemistry and Molecular Biology (hsv//eng)
NATURVETENSKAP  -- Biologi -- Biofysik (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Biological Sciences -- Biophysics (hsv//eng)
NATURVETENSKAP  -- Kemi -- Fysikalisk kemi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Chemical Sciences -- Physical Chemistry (hsv//eng)

Publikations- och innehållstyp

ref (ämneskategori)
art (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy