SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

id:"swepub:oai:gup.ub.gu.se/106593"
 

Sökning: id:"swepub:oai:gup.ub.gu.se/106593" > Neutralization of p...

  • Axelsson, Magnus A. B.Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för medicinsk och fysiologisk kemi,Institute of Medical Biochemistry,University of Gothenburg (författare)

Neutralization of pH in the Golgi apparatus causes redistribution of glycosyltransferases and changes in the O-glycosylation of mucins.

  • Artikel/kapitelEngelska2001

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • Oxford University Press (OUP),2001

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:gup.ub.gu.se/106593
  • https://gup.ub.gu.se/publication/106593URI
  • https://doi.org/10.1093/glycob/11.8.633DOI
  • https://research.chalmers.se/publication/106593URI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • Addition of the weak base ammonium chloride (NH4Cl) or the proton pump inhibitor bafilomycin A1 to cultured HeLa and LS 174T cells effectively neutralized the pH gradient of the secretory pathway. This resulted in relocalization of the three studied glycosyltransferases, N-acetylgalactosaminyltransferase 2, beta1,2 N-acetylglucosaminyltransferase I, and beta1,4 galactosyltransferase 1, normally localized to the Golgi stack, the medial/trans-Golgi and the trans-Golgi/TGN, respectively. Indirect immunofluorescence microscopy, immunoelectron microscopy, and subcellular fractionation of the tagged or native glycosyltransferases showed that NH4Cl caused a relocalization of the enzymes mainly to vesicles of endosomal type, whereas bafilomycin A1 gave mainly cell surface staining. The general morphology of the endoplasmic reticulum and Golgi apparatus was retained as judged from immunofluorescence and electron microscopy studies. When the O-glycans on the guanidinium chloride insoluble gel-forming mucins from the LS 174T cells were analyzed by gas chromatography-mass spectrometry after neutralization of the secretory pathway pH by NH4Cl over 10 days shorter O-glycans were observed. However, no decrease in the number of oligosaccharide chains was indicated. Together, the results suggest that pH is a contributing factor for proper steady-state distribution of glycosyltransferases over the Golgi apparatus and that altered pH may cause alterations in glycosylation possibly due to a relocalization of glycosyltransferases.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Karlsson, Niclas G.,1966Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för medicinsk och fysiologisk kemi,Institute of Medical Biochemistry,University of Gothenburg(Swepub:gu)xkanic (författare)
  • Steel, Daniella,1966Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för medicinsk och fysiologisk kemi,Institute of Medical Biochemistry,University of Gothenburg(Swepub:cth)dsteel (författare)
  • Ouwendijk, J (författare)
  • Nilsson, Tommy,1960 (författare)
  • Hansson, Gunnar C.,1951Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för medicinsk och fysiologisk kemi,Institute of Medical Biochemistry,University of Gothenburg(Swepub:gu)xhagun (författare)
  • Göteborgs universitetInstitutionen för medicinsk och fysiologisk kemi (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Glycobiology: Oxford University Press (OUP)11:8, s. 633-440959-66581460-2423

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy