SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Schwab J)
 

Sökning: WFRF:(Schwab J) > (2015-2019) > Distinct Traffickin...

  • Echbarthi, MeriemGothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för kemi och molekylärbiologi,Department of Chemistry and Molecular Biology (författare)

Distinct Trafficking of Cell Surface and Endosomal TIM-1 to the Immune Synapse

  • Artikel/kapitelEngelska2015

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2015-09-25
  • Wiley,2015

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:gup.ub.gu.se/228356
  • https://gup.ub.gu.se/publication/228356URI
  • https://doi.org/10.1111/tra.12329DOI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • The T cell costimulatory molecule TIM-1 (T cell/transmembrane, mucin and immunoglobulin domain protein 1) sorts mainly to endosomes in lymphoid cells. At difference from the cell surface protein, endosomal TIM-1 translocates to the immune synapse (IS), where it can contribute to antigen-dependent T cell costimulation. TIM-1 ligands increase the amount of cell surface protein, preventing its traffic to the IS. The bipolar sorting of TIM-1 observed during IS formation is determined by differences in its subcellular location, and probably modulates antigen-driven immune responses. The T-cell/transmembrane, mucin and immunoglobulin domain protein 1 (TIM-1) is a phosphatidlyserine (PtdSer) receptor and a T-cell costimulatory molecule linked to the development of atopic diseases. TIM-1 locates preferentially in intracellular compartments. Here we show that in human and mouse lymphoid cells, TIM-1 localizes in different types of endosomes and that its domain structure is important for protein sorting to intracellular vesicles. The BALB/c mouse TIM-1 protein, which has a longer mucin domain, is sorted more efficiently to endosomes than the shorter C57BL/6 variant. High affinity ligands such as PtdSer increase the amount of cell surface TIM-1; the protein also polarizes toward cell contacts with apoptotic cells. The large pool of intracellular TIM-1 translocates to the immune synapse (IS) with the CD3-TCR (T-cell receptor) complex and colocalizes to the central supramolecular activation cluster (cSMAC). In contrast, cell surface TIM-1 does not traffic to the IS, but is located away from it. The bipolar TIM-1 sorting observed during IS formation is determined by differences in its subcellular location, and might modulate antigen-driven immune responses. © 2015 John Wiley & Sons A/S.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Zonca, M. (författare)
  • Mellwig, R. (författare)
  • Schwab, Y. (författare)
  • Kaplan, G. (författare)
  • Dekruyff, R. H. (författare)
  • Roda-Navarro, P. (författare)
  • Casasnovas, J. M. (författare)
  • Göteborgs universitetInstitutionen för kemi och molekylärbiologi (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Traffic : the International Journal of Intracellular Transport: Wiley16:11, s. 1193-12071398-92191600-0854

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy