SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Ridell Malin 1942)
 

Sökning: WFRF:(Ridell Malin 1942) > Activation of human...

Activation of human neutrophils by mycobacterial phenolic glycolipids.

Fäldt, Jenny, 1971 (författare)
Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för medicinsk mikrobiologi och immunologi,Institute of Medical Microbiology/Immunology
Dahlgren, Claes, 1949 (författare)
Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för invärtesmedicin, Avdelningen för reumatologi och inflammationsforskning,Institutionen för medicinsk mikrobiologi och immunologi,Institute of Internal Medicine, Dept of Rheumatology and Inflammation Research,Institute of Medical Microbiology/Immunology
Karlsson, Anna, 1967 (författare)
Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för invärtesmedicin, Avdelningen för reumatologi och inflammationsforskning,Institute of Internal Medicine, Dept of Rheumatology and Inflammation Research
visa fler...
Ahmed, A M (författare)
Minnikin, D E (författare)
Ridell, Malin, 1942 (författare)
Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för medicinsk mikrobiologi och immunologi,Institute of Medical Microbiology/Immunology
visa färre...
 (creator_code:org_t)
1999
1999
Engelska.
Ingår i: Clinical and experimental immunology. - 0009-9104. ; 118:2, s. 253-60
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • The interaction between mycobacterial phenolic glycolipids (PGLs) and phagocytes was studied. Human neutrophils were allowed to interact with each of four purified mycobacterial PGLs and the neutrophil production of reactive oxygen metabolites was followed kinetically by luminol-/isoluminol-amplified chemiluminescence. The PGLs from Mycobacterium tuberculosis and Mycobacterium kansasii, respectively, were shown to stimulate the production of oxygen metabolites, while PGLs from Mycobacterium marinum and Mycobacterium bovis BCG, respectively, were unable to induce an oxidative response. Periodate treatment of the M. tuberculosis PGL decreased the production of oxygen radicals, showing the importance of the PGL carbohydrate moiety for the interaction. The activation, however, could not be inhibited by rhamnose or fucose, indicating a complex interaction which probably involves more than one saccharide unit. This is in line with the fact that the activating PGLs from M. tuberculosis and M. kansasii contain tri- and tetrasaccharides, respectively, while the nonactivating PGLs from M. marinum and M. bovis BCG each contain a monosaccharide. The complement receptor 3 (CR3) has earlier been shown to be of importance for the phagocyte binding of mycobacteria, but did not appear to be involved in the activation of neutrophils by PGLs. The subcellular localization of the reactive oxygen metabolites formed was related to the way in which the glycolipids were presented to the cells.

Ämnesord

MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP  -- Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper -- Mikrobiologi inom det medicinska området (hsv//swe)
MEDICAL AND HEALTH SCIENCES  -- Basic Medicine -- Microbiology in the medical area (hsv//eng)

Nyckelord

Antigens
Bacterial
immunology
Carbohydrate Metabolism
Carbohydrates
physiology
Complement Inactivator Proteins
pharmacology
Cytoplasmic Granules
metabolism
Cytoskeleton
physiology
Enzyme Induction
immunology
Glycolipids
immunology
Humans
Macrophage-1 Antigen
metabolism
Monosaccharides
pharmacology
Mycobacterium bovis
chemistry
immunology
Mycobacterium kansasii
chemistry
immunology
Mycobacterium marinum
chemistry
immunology
Mycobacterium tuberculosis
chemistry
immunology
NADPH Oxidase
biosynthesis
Neutrophil Activation
Neutrophils
enzymology

Publikations- och innehållstyp

ref (ämneskategori)
art (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy