SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Ji Boyang 1983)
 

Sökning: WFRF:(Ji Boyang 1983) > FMN reduces Amyloid...

  • Chen, Xin,1980Chalmers tekniska högskola,Chalmers University of Technology (författare)

FMN reduces Amyloid-beta toxicity in yeast by regulating redox status and cellular metabolism

  • Artikel/kapitelEngelska2020

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2020-02-13
  • Springer Science and Business Media LLC,2020

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:gup.ub.gu.se/293174
  • https://gup.ub.gu.se/publication/293174URI
  • https://doi.org/10.1038/s41467-020-14525-4DOI
  • https://research.chalmers.se/publication/515586URI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • Alzheimer's disease (AD) is defined by progressive neurodegeneration, with oligomerization and aggregation of amyloid-beta peptides (A beta) playing a pivotal role in its pathogenesis. In recent years, the yeast Saccharomyces cerevisiae has been successfully used to clarify the roles of different human proteins involved in neurodegeneration. Here, we report a genome-wide synthetic genetic interaction array to identify toxicity modifiers of A beta 42, using yeast as the model organism. We find that FMN1, the gene encoding riboflavin kinase, and its metabolic product flavin mononucleotide (FMN) reduce A beta 42 toxicity. Classic experimental analyses combined with RNAseq show the effects of FMN supplementation to include reducing misfolded protein load, altering cellular metabolism, increasing NADH/(NADH+NAD(+)) and NADPH/(NADPH+NADP(+)) ratios and increasing resistance to oxidative stress. Additionally, FMN supplementation modifies Htt103QP toxicity and alpha-synuclein toxicity in the humanized yeast. Our findings offer insights for reducing cytotoxicity of A beta 42, and potentially other misfolded proteins, via FMN-dependent cellular pathways.Saccharomyces cerevisiae is a model organism to study proteins involved in neurodegeneration. Here, the authors performed a yeast genome-wide synthetic genetic interaction array (SGA) to screen for toxicity modifiers of A beta 42 and identify riboflavin kinase and its metabolic product flavin mononucleotide as modulators that alleviate cellular A beta 42 toxicity, which is supported by further experimental analyses.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Ji, Boyang,1983Chalmers tekniska högskola,Chalmers University of Technology(Swepub:cth)boyang (författare)
  • Hao, XinxinGothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för biomedicin,Centrum för åldrande och hälsa (AgeCap),Institute of Biomedicine,Centre for Ageing and Health (Agecap),University of Gothenburg(Swepub:gu)xxinha (författare)
  • Li, Xiaowei,1986Chalmers tekniska högskola,Chalmers University of Technology(Swepub:cth)lixiaow (författare)
  • Eisele, FrederikGothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för biomedicin,Centrum för åldrande och hälsa (AgeCap),Institute of Biomedicine,Centre for Ageing and Health (Agecap),University of Gothenburg (författare)
  • Nyström, Thomas,1960Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för biomedicin,Centrum för åldrande och hälsa (AgeCap),Institute of Biomedicine,Centre for Ageing and Health (Agecap),University of Gothenburg(Swepub:gu)xnysth (författare)
  • Petranovic Nielsen, Dina,1975Chalmers tekniska högskola,Chalmers University of Technology(Swepub:cth)dinap (författare)
  • Chalmers tekniska högskolaInstitutionen för biomedicin (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Nature Communications: Springer Science and Business Media LLC11:12041-1723

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy