WFRF:(Kübel Joachim 1988)
Sökning: WFRF:(Kübel Joachim 1988) > Transient IR spectr...
Transient IR spectroscopy identifies key interactions and unravels new intermediates in the photocycle of a bacterial phytochrome
-
- Kübel, Joachim, 1988 (författare)
- Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för kemi och molekylärbiologi,Department of Chemistry and Molecular Biology,Department of Chemistry and Molecular Biology;University of Gothenburg;Gothenburg 40530;Sweden
-
- Chenchiliyan, Manoop (författare)
- Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för kemi och molekylärbiologi,Department of Chemistry and Molecular Biology,Department of Chemistry and Molecular Biology;University of Gothenburg;Gothenburg 40530;Sweden
-
- Ooi, Saik Ann (författare)
- Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för kemi och molekylärbiologi,Department of Chemistry and Molecular Biology,Department of Chemistry and Molecular Biology;University of Gothenburg;Gothenburg 40530;Sweden
- visa fler...
- visa färre...
- (creator_code:org_t)
- 2020
- 2020
- Engelska.
- Ingår i: Physical chemistry chemical physics : PCCP. - : Royal Society of Chemistry (RSC). - 1463-9084 .- 1463-9076. ; 22:17, s. 9195-9203
- Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Phytochromes are photosensory proteins in plants, fungi, and bacteria, which detect red- and far-red light. They undergo a transition between the resting (Pr) and photoactivated (Pfr) states. In bacterial phytochromes, the Pr-to-Pfr transition is facilitated by two intermediate states, called Lumi-R and Meta-R. The molecular structures of the protein in these states are not known and the molecular mechanism of photoconversion is not understood. Here, we apply transient infrared absorption spectroscopy to study the photocycle of the wild-type and Y263F mutant of the phytochrome from Deinococcus radiodurans (DrBphP) from nano- to milliseconds. We identify two sequentially forming Lumi-R states which differ in the local structure surrounding the carbonyl group of the biliverdin D-ring. We also find that the tyrosine at position 263 alters local structure and dynamics around the D-ring and causes an increased rate of Pfr formation. The results shed new light on the mechanism of light-signalling in phytochrome proteins.
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Kemi -- Fysikalisk kemi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Chemical Sciences -- Physical Chemistry (hsv//eng)
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
- Physical chemistry chemical physics : PCCP (Sök värdpublikationen i LIBRIS)
Till lärosätets databas
Hitta mer i SwePub
- Av författaren/redakt...
- Kübel, Joachim, ...
- Chenchiliyan, Ma ...
- Ooi, Saik Ann
- Gustavsson, Emil ...
- Isaksson, Linnéa
- Kuznetsova, V.
- visa fler...
- Ihalainen, J. A.
- Westenhoff, Seba ...
- Maj, Michal
- visa färre...
- Om ämnet
-
- NATURVETENSKAP
- NATURVETENSKAP
- och Kemi
- och Fysikalisk kemi
- Artiklar i publikationen
- Physical chemist ...
- Av lärosätet
- Göteborgs universitet
- Uppsala universitet
Sök utanför SwePub
- Sök vidare i:
- Google Book Search
- Google Scholar
Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.
- Copyright © LIBRIS - Nationella bibliotekssystem
- LIBRIS.kb.se
