SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Nyström Henrik 1977)
 

Sökning: WFRF:(Nyström Henrik 1977) > Basic amino acids a...

  • Mårdberg, Kristina,1970Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för laboratoriemedicin, Avdelningen för klinisk virologi,Institute of Laboratory Medicine, Dept of Clinical Virology (författare)

Basic amino acids as modulators of an O-linked glycosylation signal of the herpes simplex virus type 1 glycoprotein gC: functional roles in viral infectivity.

  • Artikel/kapitelEngelska2004

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2004-04-14
  • Oxford University Press (OUP),2004

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:gup.ub.gu.se/56408
  • https://gup.ub.gu.se/publication/56408URI
  • https://doi.org/10.1093/glycob/cwh075DOI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • The herpes simplex virus type 1 (HSV-1) glycoprotein gC-1 is engaged both in viral attachment and viral immune evasion mechanisms in the infected host. Besides several N-linked glycans, gC-1 contains numerous O-linked glycans, mainly localized in two pronase-resistant clusters in the N-terminal domain of gC-1. In the present study we construct and characterize one gC-1 mutant virus, in which two basic amino acids (114K and 117R) in a putative O-glycosylation sequon were changed to alanine. We found that this modification did not modify the N-linked glycosylation but increased the content of O-linked glycans considerably. Analysis of the O-glycosylation capacity of wild-type and mutant gC-1 was performed by in vitro glycosylation assays with synthetic peptides derived from the mutant region predicted to present new O-glycosylation sites. Thus the mutant peptide region served as a better substrate for polypeptide GalNAc-transferase 2 than the wild-type peptide, resulting in increased rate and number of O-glycan attachment sites. The predicted increase in O-linked glycosylation resulted in two modifications of the biological properties of mutant virus-that is, an impaired binding to cells expressing chondroitin sulfate but not heparan sulfate on the cell surface and a significantly reduced plaque size in cultured cells. The results suggested that basic amino acids present within O-glycosylation signals may down-regulate the amount of O-linked glycans attached to a protein and that substitution of such amino acid residues may have functional consequences for a viral glycoprotein involving virus attachment to permissive cells as well as viral cell-to-cell spread.

Ämnesord och genrebeteckningar

  • Animals
  • Cell Line
  • Chondroitin Sulfates
  • metabolism
  • Galactosyltransferases
  • chemistry
  • Glycosylation
  • Heparitin Sulfate
  • metabolism
  • Herpesvirus 1
  • Human
  • genetics
  • pathogenicity
  • physiology
  • Humans
  • Mice
  • Polysaccharides
  • metabolism
  • Pronase
  • chemistry
  • Protein Processing
  • Post-Translational
  • genetics
  • physiology
  • Viral Envelope Proteins
  • chemistry
  • genetics
  • metabolism
  • Virulence
  • genetics
  • physiology

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Nyström, Kristina,1977Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för laboratoriemedicin, Avdelningen för klinisk virologi,Institute of Laboratory Medicine, Dept of Clinical Virology(Swepub:gu)xnystk (författare)
  • Tarp Agervig, Mads (författare)
  • Trybala, Edward,1955Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för laboratoriemedicin, Avdelningen för klinisk virologi,Institute of Laboratory Medicine, Dept of Clinical Virology(Swepub:gu)xtryed (författare)
  • Clausen, Henrik (författare)
  • Bergström, Tomas,1950Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för laboratoriemedicin, Avdelningen för klinisk virologi,Institute of Laboratory Medicine, Dept of Clinical Virology(Swepub:gu)xberto (författare)
  • Olofsson, Sigvard,1948Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för laboratoriemedicin, Avdelningen för klinisk virologi,Institute of Laboratory Medicine, Dept of Clinical Virology(Swepub:gu)xolosi (författare)
  • Göteborgs universitetInstitutionen för laboratoriemedicin, Avdelningen för klinisk virologi (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Glycobiology: Oxford University Press (OUP)14:7, s. 571-810959-66581460-2423

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy