SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

id:"swepub:oai:gup.ub.gu.se/60223"
 

Sökning: id:"swepub:oai:gup.ub.gu.se/60223" > Cyanobacterial ClpC...

  • Andersson, Fredrik,1977Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för växt- och miljövetenskaper,Department of Plant and Environmental Sciences (författare)

Cyanobacterial ClpC/HSP100 protein displays intrinsic chaperone activity

  • Artikel/kapitelEngelska2006

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2006

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:gup.ub.gu.se/60223
  • https://gup.ub.gu.se/publication/60223URI
  • https://doi.org/10.1074/jbc.M509661200DOI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • HSP100 proteins are molecular chaperones that belong to the broader family of AAA+ proteins ( ATPases associated with a variety of cellular activities) known to promote protein unfolding, disassembly of protein complexes and translocation of proteins across membranes. The ClpC form of HSP100 is an essential, highly conserved, constitutively expressed protein in cyanobacteria and plant chloroplasts, and yet little is known regarding its specific activity as a molecular chaperone. To address this point, ClpC from the cyanobacterium Synechococcus elongatus (SyClpC) was purified using an Escherichia coli-based overexpression system. Recombinant SyClpC showed basal ATPase activity, similar to that of other types of HSP100 protein in non-photosynthetic organisms but different to ClpC in Bacillus subtilis. SyClpC also displayed distinct intrinsic chaperone activity in vitro, first by preventing aggregation of unfolded polypeptides and second by resolubilizing and refolding aggregated proteins into their native structures. The refolding activity of SyClpC was enhanced 3-fold in the presence of the B. subtilis ClpC adaptor protein MecA. Overall, the distinctive ClpC protein in photosynthetic organisms indeed functions as an independent molecular chaperone, and it is so far unique among HSP100 proteins in having both "holding" and disaggregase chaperone activities without the need of other chaperones or adaptor proteins.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Blakytny, R. (författare)
  • Kirstein, J. (författare)
  • Turgay, K. (författare)
  • Bukau, B. (författare)
  • Mogk, A. (författare)
  • Clarke, Adrian K,1964Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för växt- och miljövetenskaper,Department of Plant and Environmental Sciences(Swepub:gu)xclaad (författare)
  • Göteborgs universitetInstitutionen för växt- och miljövetenskaper (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Journal of Biological Chemistry281:9, s. 5468-54750021-9258

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy