SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Areschoug Thomas)
 

Sökning: WFRF:(Areschoug Thomas) > (2010-2014) > Human Siglec-5 Inhi...

  • Nordström, TheréseLund University,Lunds universitet,Avdelningen för medicinsk mikrobiologi,Institutionen för laboratoriemedicin,Medicinska fakulteten,Division of Medical Microbiology,Department of Laboratory Medicine,Faculty of Medicine (författare)

Human Siglec-5 Inhibitory Receptor and Immunoglobulin A (IgA) Have Separate Binding Sites in Streptococcal {beta} Protein.

  • Artikel/kapitelEngelska2011

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2011

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:lup.lub.lu.se:090925b4-6cca-4183-b666-3fa7ea56da6c
  • https://lup.lub.lu.se/record/2168572URI
  • https://doi.org/10.1074/jbc.M111.251728DOI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype
  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype

Anmärkningar

  • Sialic acid-binding immunoglobulin-like lectins (Siglecs) are receptors believed to be important for regulation of cellular activation and inflammation. Several pathogenic microbes bind specific Siglecs via sialic acid-containing structures at the microbial surface, interactions that may result in modulation of host responses. Recently, it was shown that the group B Streptococcus (GBS) binds to human Siglec-5 (hSiglec-5), an inhibitory receptor expressed on macrophages and neutrophils, via the IgA-binding surface β protein, providing the first example of a protein/protein interaction between a pathogenic microbe and a Siglec. Here we show that the hSiglec-5-binding part of β resides in the N-terminal half of the protein, which also harbors the previously determined IgA-binding region. We constructed bacterial mutants expressing variants of the β protein with non-overlapping deletions in the N-terminal half of the protein. Using these mutants and recombinant β fragments, we showed that the hSiglec-5-binding site is located in the most N-terminal part of β (B6N region; amino acids 1-152) and that the hSiglec-5- and IgA-binding domains in β are completely separate. We showed with BIAcore(TM) analysis that tandem variants of the hSiglec-5- and IgA-binding domains bind to their respective ligands with high affinity. Finally, we showed that the B6N region, but not the IgA-binding region of β, triggers recruitment of the tyrosine phosphatase SHP-2 to hSiglec-5 in U937 monocytes. Taken together, we have identified and isolated the first microbial non-sialic acid Siglec-binding region that can be used as a tool in studies of the β/hSiglec-5 interaction.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Movert, ElinLund University,Lunds universitet,Avdelningen för medicinsk mikrobiologi,Institutionen för laboratoriemedicin,Medicinska fakulteten,Division of Medical Microbiology,Department of Laboratory Medicine,Faculty of Medicine(Swepub:lu)med-emt (författare)
  • Olin, AndersLund University,Lunds universitet,Infektionsmedicin,Sektion III,Institutionen för kliniska vetenskaper, Lund,Medicinska fakulteten,Infection Medicine (BMC),Section III,Department of Clinical Sciences, Lund,Faculty of Medicine(Swepub:lu)medk-ano (författare)
  • Ali, Syed R (författare)
  • Nizet, Victor (författare)
  • Varki, Ajit (författare)
  • Areschoug, ThomasLund University,Lunds universitet,Avdelningen för medicinsk mikrobiologi,Institutionen för laboratoriemedicin,Medicinska fakulteten,Division of Medical Microbiology,Department of Laboratory Medicine,Faculty of Medicine(Swepub:lu)mmb-tar (författare)
  • Avdelningen för medicinsk mikrobiologiInstitutionen för laboratoriemedicin (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Journal of Biological Chemistry286:39, s. 33981-339911083-351X

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy