Sökning: WFRF:(Takada Hiraku)
> (2023) >
The structure of Da...
The structure of DarB in complex with RelNTD reveals nonribosomal activation of Rel stringent factors
-
- Ainelo, Andres (författare)
- Université Libre de Bruxelles (ULB)
-
- Caballero-Montes, Julien (författare)
- Université Libre de Bruxelles (ULB)
-
- Bulvas, Ondřej (författare)
- Academy of Sciences of the Czech Republic
-
visa fler...
-
- Ernits, Karin (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Molekylär enzymologi,Forskargrupper vid Lunds universitet,Molecular Enzymology,Lund University Research Groups
-
- Coppieters 't Wallant, Kyo (författare)
- Université Libre de Bruxelles (ULB)
-
- Takada, Hiraku (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Molekylär enzymologi,Forskargrupper vid Lunds universitet,Molecular Enzymology,Lund University Research Groups,Kyoto Sangyo University
-
- Craig, Sophie Z (författare)
- Université Libre de Bruxelles (ULB)
-
- Mazzucchelli, Gabriel (författare)
- University of Liège
-
- Zedek, Safia (författare)
- Université Libre de Bruxelles (ULB)
-
- Pichová, Iva (författare)
- Academy of Sciences of the Czech Republic
-
- Atkinson, Gemma C (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Proteinevolution,Forskargrupper vid Lunds universitet,Protein Evolution,Lund University Research Groups
-
- Talavera, Ariel (författare)
- Université Libre de Bruxelles (ULB)
-
- Martens, Chloe (författare)
- Université Libre de Bruxelles (ULB)
-
- Hauryliuk, Vasili (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Molekylär enzymologi,Forskargrupper vid Lunds universitet,LU profilområde: Proaktivt åldrande,Lunds universitets profilområden,Molecular Enzymology,Lund University Research Groups,LU Profile Area: Proactive Ageing,Lund University Profile areas,University of Turku
-
- Garcia-Pino, Abel (författare)
- Université Libre de Bruxelles (ULB)
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- American Association for the Advancement of Science (AAAS), 2023
- 2023
- Engelska.
-
Ingår i: Science Advances. - : American Association for the Advancement of Science (AAAS). - 2375-2548. ; 9:3, s. 1-14
- Relaterad länk:
-
http://dx.doi.org/10... (free)
-
visa fler...
-
https://lup.lub.lu.s...
-
https://doi.org/10.1...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Rel stringent factors are bifunctional ribosome-associated enzymes that catalyze both synthesis and hydrolysis of the alarmones (p)ppGpp. Besides the allosteric control by starved ribosomes and (p)ppGpp, Rel is regulated by various protein factors depending on specific stress conditions, including the c-di-AMP-binding protein DarB. However, how these effector proteins control Rel remains unknown. We have determined the crystal structure of the DarB2:RelNTD2 complex, uncovering that DarB directly engages the SYNTH domain of Rel to stimulate (p)ppGpp synthesis. This association with DarB promotes a SYNTH-primed conformation of the N-terminal domain region, markedly increasing the affinity of Rel for ATP while switching off the hydrolase activity of the enzyme. Binding to c-di-AMP rigidifies DarB, imposing an entropic penalty that precludes DarB-mediated control of Rel during normal growth. Our experiments provide the basis for understanding a previously unknown mechanism of allosteric regulation of Rel stringent factors independent of amino acid starvation.
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Biologi -- Biokemi och molekylärbiologi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences -- Biochemistry and Molecular Biology (hsv//eng)
Publikations- och innehållstyp
- art (ämneskategori)
- ref (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas
- Av författaren/redakt...
-
Ainelo, Andres
-
Caballero-Montes ...
-
Bulvas, Ondřej
-
Ernits, Karin
-
Coppieters 't Wa ...
-
Takada, Hiraku
-
visa fler...
-
Craig, Sophie Z
-
Mazzucchelli, Ga ...
-
Zedek, Safia
-
Pichová, Iva
-
Atkinson, Gemma ...
-
Talavera, Ariel
-
Martens, Chloe
-
Hauryliuk, Vasil ...
-
Garcia-Pino, Abe ...
-
visa färre...
- Om ämnet
-
- NATURVETENSKAP
-
NATURVETENSKAP
-
och Biologi
-
och Biokemi och mole ...
- Artiklar i publikationen
-
Science Advances
- Av lärosätet
-
Lunds universitet