SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

hsv:(MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP) hsv:(Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper) hsv:(Fysiologi)
 

Sökning: hsv:(MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP) hsv:(Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper) hsv:(Fysiologi) > Cross-bridge cyclin...

Cross-bridge cycling in smooth muscle: a short review

Arner, Anders (författare)
Lund University,Lunds universitet,Kärlfysiologi,Forskargrupper vid Lunds universitet,Vascular Physiology,Lund University Research Groups
Malmqvist, Ulf (författare)
Lund University,Lunds universitet,Avdelningen för klinisk kemi och farmakologi,Institutionen för laboratoriemedicin,Medicinska fakulteten,Division of Clinical Chemistry and Pharmacology,Department of Laboratory Medicine,Faculty of Medicine
 (creator_code:org_t)
1998
1998
Engelska.
Ingår i: Acta Physiologica Scandinavica. - 0001-6772. ; 164:4, s. 363-372
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • This review is focused on the cross-bridge interaction of the organized contractile system of smooth muscle fibres. By using chemically skinned preparations the different enzymatic reactions of actin-myosin interaction have been associated with mechanical events. A rigor state has been identified in smooth muscle and the binding of ATP causes dissociation of rigor cross-bridges at rates slightly slower than those in skeletal muscle, but fast enough not to be rate-limiting for cross-bridge turn over in the muscle fibre. The release of inorganic phosphate (Pi) is associated with force generation, and this process is not rate-limiting for maximal shortening velocity (Vmax) in the fully activated muscle. The binding of ADP to myosin is strong in the smooth muscle contractile system, a property that might be associated with the generally slow cross-bridge turn over. Both force and Vmax are modulated by the extent of myosin light chain phosphorylation. Low levels of activation are considered to be associated with the recruitment of slowly cycling dephosphorylated cross-bridges which reduces shortening velocity. The attachment of these cross-bridge states in skinned smooth muscles can be regulated by cooperative mechanisms and thin filament associated systems. Smooth muscles exhibit a large diversity in their Vmax and the individual smooth muscle tissue can alter its Vmax under physiological conditions. The diversity and the long-term modulation of phenotype are associated with changes in myosin heavy and light chain isoform expression.

Ämnesord

MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP  -- Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper -- Läkemedelskemi (hsv//swe)
MEDICAL AND HEALTH SCIENCES  -- Basic Medicine -- Medicinal Chemistry (hsv//eng)
MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP  -- Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper -- Farmakologi och toxikologi (hsv//swe)
MEDICAL AND HEALTH SCIENCES  -- Basic Medicine -- Pharmacology and Toxicology (hsv//eng)
MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP  -- Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper -- Fysiologi (hsv//swe)
MEDICAL AND HEALTH SCIENCES  -- Basic Medicine -- Physiology (hsv//eng)

Publikations- och innehållstyp

art (ämneskategori)
ref (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...
Arner, Anders
Malmqvist, Ulf
Om ämnet
MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP
MEDICIN OCH HÄLS ...
och Medicinska och f ...
och Läkemedelskemi
MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP
MEDICIN OCH HÄLS ...
och Medicinska och f ...
och Farmakologi och ...
MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP
MEDICIN OCH HÄLS ...
och Medicinska och f ...
och Fysiologi
Artiklar i publikationen
Acta Physiologic ...
Av lärosätet
Lunds universitet

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy