Effects of gamma-carboxyglutamic acid and epidermal growth factor-like modules of factor IX on factor X activation. Studies using proteolytic fragments of bovine factor IX

↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Sökning: id:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:34fe64ab-457d-4f85-b015-29760b6b552a" > Effects of gamma-ca...

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

Astermark, JanLund University,Lunds universitet,Institutionen för kliniska vetenskaper, Malmö,Medicinska fakulteten,Department of Clinical Sciences, Malmö,Faculty of Medicine (författare)

Effects of gamma-carboxyglutamic acid and epidermal growth factor-like modules of factor IX on factor X activation. Studies using proteolytic fragments of bovine factor IX

Artikel/kapitelEngelska1992

Förlag, utgivningsår, omfång ...

1992

Nummerbeteckningar

LIBRIS-ID:oai:lup.lub.lu.se:34fe64ab-457d-4f85-b015-29760b6b552a
https://lup.lub.lu.se/record/1106776URI

Kompletterande språkuppgifter

Språk:engelska
Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

SwePubSwePub

Klassifikation

Ämneskategori:art swepub-publicationtype
Ämneskategori:ref swepub-contenttype

Anmärkningar

Factor IX is a vitamin K-dependent zymogen of a serine protease. The NH2-terminal half of the molecule consists of a Ca(2+)-binding gamma-carboxyglutamic acid (Gla)-containing module and two modules homologous to the epidermal growth factor (EGF) precursor. To elucidate the role of these non-catalytic modules of factor IXa beta in factor X activation, we have isolated and characterized fragments of bovine factor IX, containing one or both of the EGF-like modules as well as these modules linked to the Gla module. The fragments were used as inhibitors of factor IXa beta-mediated factor X activation in a plasma clotting system and in systems with purified components of the Xase complex. Fragments consisting of either the two EGF-like modules of factor IX linked together or the NH2-terminal EGF-like module alone were found to inhibit factor Xa generation both in the presence and absence of the cofactor, factor VIIIa. Moreover, a fragment consisting of the corresponding modules of factor X had a similar effect. We therefore propose that factor IXa beta and factor X interact directly through their EGF-like modules on or in the vicinity of a phospholipid surface. We have also found that the isolated Gla module of factor IX inhibits the formation of factor Xa both in the presence and absence of phospholipid but not in the absence of factor VIIIa. Our results are compatible with a model of the Xase complex, in which both the serine protease part and the Gla module of factor IXa beta interact with factor VIIIa.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

Hogg, P J (författare)
Bjork, I (författare)
Stenflo, JohanLund University,Lunds universitet,Klinisk kemi, Malmö,Forskargrupper vid Lunds universitet,Clinical Chemistry, Malmö,Lund University Research Groups(Swepub:lu)klke-jst (författare)
Institutionen för kliniska vetenskaper, MalmöMedicinska fakulteten (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

Ingår i:Journal of Biological Chemistry267:5, s. 3249-32561083-351X

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Journal of Biological Chemistry (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...: Astermark, Jan; Hogg, P J; Bjork, I; Stenflo, Johan

Om ämnet

MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP: MEDICIN OCH HÄLS ...; och Klinisk medicin

MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP: MEDICIN OCH HÄLS ...; och Medicinska och f ...; och Läkemedelskemi

Artiklar i publikationen: Journal of Biolo ...

Av lärosätet: Lunds universitet

Sök utanför SwePub

Sök vidare i:: Google; Google Book Search; Google Scholar

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

LIBRIS.kb.se