WFRF:(Irbäck Anders)
Sökning: WFRF:(Irbäck Anders) > Local interactions ...
- 29 av 65
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
Local interactions and protein folding : A three-dimensional off-lattice approach
-
- Irbäck, Anders (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Beräkningsbiologi och biologisk fysik - Genomgår omorganisation,Institutionen för astronomi och teoretisk fysik - Genomgår omorganisation,Naturvetenskapliga fakulteten,Computational Biology and Biological Physics - Undergoing reorganization,Department of Astronomy and Theoretical Physics - Undergoing reorganization,Faculty of Science
-
- Peterson, Carsten (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Beräkningsbiologi och biologisk fysik - Genomgår omorganisation,Institutionen för astronomi och teoretisk fysik - Genomgår omorganisation,Naturvetenskapliga fakulteten,Computational Biology and Biological Physics - Undergoing reorganization,Department of Astronomy and Theoretical Physics - Undergoing reorganization,Faculty of Science
-
- Potthast, Fránk (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Beräkningsbiologi och biologisk fysik - Genomgår omorganisation,Institutionen för astronomi och teoretisk fysik - Genomgår omorganisation,Naturvetenskapliga fakulteten,Computational Biology and Biological Physics - Undergoing reorganization,Department of Astronomy and Theoretical Physics - Undergoing reorganization,Faculty of Science
- visa fler...
- visa färre...
- (creator_code:org_t)
- AIP Publishing, 1997
- 1997
- Engelska 10 s.
- Ingår i: Journal of Chemical Physics. - : AIP Publishing. - 0021-9606 .- 1089-7690. ; 107:1, s. 273-282
- Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract
Ämnesord
Stäng
- The thermodynamic behavior of a three-dimensional off-lattice model for protein folding is probed. The model has only two types of residues, hydrophobia and hydrophilic. In absence of local interactions, native structure formation does not occur for the temperatures considered. By including sequence independent local interactions, which qualitatively reproduce local properties of functional proteins, the dominance of a native state for many sequences is observed. As in lattice model approaches, folding takes place by gradual compactification, followed by a sequence dependent folding transition. Our results differ from lattice approaches in that bimodal energy distributions are not observed and that high folding temperatures are accompanied by relatively low temperatures for the peak of the specific heat. Also, in contrast to earlier studies using lattice models, our results convincingly demonstrate that one does not need more than two types of residues to generate sequences with good thermodynamic folding properties in three dimensions.
Publikations- och innehållstyp
- art (ämneskategori)
- ref (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
- Journal of Chemical Physics (Sök värdpublikationen i LIBRIS)
Till lärosätets databas
- 29 av 65
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
Hitta mer i SwePub
- Av författaren/redakt...
- Irbäck, Anders
- Peterson, Carste ...
- Potthast, Fránk
- Sommelius, Ola
- Artiklar i publikationen
- Journal of Chemi ...
- Av lärosätet
- Lunds universitet
Sök utanför SwePub
- Sök vidare i:
- Google Book Search
- Google Scholar
Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.
- Copyright © LIBRIS - Nationella bibliotekssystem
- LIBRIS.kb.se
