Structural model of human alpha-1-microglobulin: p

↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Sökning: onr:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:4125ff0d-1f26-480e-ab36-cd8ebb071f8e" > Structural model of...

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

Villoutreix, B (författare)

Structural model of human alpha-1-microglobulin: p

Artikel/kapitelEngelska2000

Förlag, utgivningsår, omfång ...

2000

Nummerbeteckningar

LIBRIS-ID:oai:lup.lub.lu.se:4125ff0d-1f26-480e-ab36-cd8ebb071f8e
https://lup.lub.lu.se/record/1116418URI

Kompletterande språkuppgifter

Språk:engelska
Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

SwePubSwePub

Klassifikation

Ämneskategori:art swepub-publicationtype
Ämneskategori:ref swepub-contenttype

Anmärkningar

Alpha1-microglobulin (alpha1m) is a small glycoprotein with immunomodulatory properties. It is a member of the lipocalin family, a group of proteins that exhibit a well-conserved three-dimensional structure despite low sequence identity and that are known to bind small hydrophobic ligands. The types of ligands carried by alpha1m are still unknown, but it is known that this protein has yellow-brown chromophores attached to three lysines at position 92, 118 and 130. Alpha1m has one unpaired cysteine residue (Cys 34) that can form a disulphide bond with other proteins that also possess an exposed free unpaired cysteine. For instance, alpha1m interacts with the protein C (PC) Gla domain containing the Arg9Cys or Ser12Cys substitution. In order to gain insights about the alpha1m molecule and analyze the intriguing alpha1m-Gla domain interaction, it was decided to use bioinformatics. The three-dimensional structures of alpha1m and PC Gla domain were predicted. Alpha1m Cys 34 is solvent exposed and located near the entrance of the ligand-binding pocket. The chromophore-carrying lysines are found buried into the pocket, and the area around the entrance of this cavity displays about 10 positively charged residues. This electropositive region in alpha1m complements the essentially electronegative Gla domain and may play a role during intermolecular interactions. In addition, a few hydrophobic residues surround alpha1m Cys 34 and could be of importance during its interaction with macromolecular ligands.

Ämnesord och genrebeteckningar

MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP Klinisk medicin Hematologi hsv//swe
MEDICAL AND HEALTH SCIENCES Clinical Medicine Hematology hsv//eng

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

Åkerström, BoLund University,Lunds universitet,Infektionsmedicin,Sektion III,Institutionen för kliniska vetenskaper, Lund,Medicinska fakulteten,Infection Medicine (BMC),Section III,Department of Clinical Sciences, Lund,Faculty of Medicine(Swepub:lu)medk-bak (författare)
Lindqvist, A (författare)
InfektionsmedicinSektion III (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

Ingår i:Blood Coagulation and Fibrinolysis11:3, s. 261-2751473-5733

Internetlänk

https://lup.lub.lu.se/record/1116418

Hitta via bibliotek

Blood Coagulation and Fibrinolysis (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...: Villoutreix, B; Åkerström, Bo; Lindqvist, A

Om ämnet

MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP: MEDICIN OCH HÄLS ...; och Klinisk medicin; och Hematologi

Artiklar i publikationen: Blood Coagulatio ...

Av lärosätet: Lunds universitet

Sök utanför SwePub

Sök vidare i:: Google; Google Book Search; Google Scholar

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

LIBRIS.kb.se