SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Arosio C.)
 

Sökning: WFRF:(Arosio C.) > Dynamics of oligome...

Dynamics of oligomer populations formed during the aggregation of Alzheimer’s Aβ42 peptide

Michaels, Thomas C.T. (författare)
University of Cambridge,Harvard University
Šarić, Andela (författare)
University College London
Curk, Samo (författare)
University of Maribor,University College London
visa fler...
Bernfur, Katja (författare)
Lund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
Arosio, Paolo (författare)
ETH Zürich
Meisl, Georg (författare)
University of Cambridge
Dear, Alexander J. (författare)
Harvard University,University of Cambridge
Cohen, Samuel I.A. (författare)
University of Cambridge
Dobson, Christopher M. (författare)
University of Cambridge
Vendruscolo, Michele (författare)
University of Cambridge
Linse, Sara (författare)
Lund University,Lunds universitet,NanoLund: Centre for Nanoscience,Annan verksamhet, LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Other operations, LTH,Faculty of Engineering, LTH,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
Knowles, Tuomas P.J. (författare)
University of Cambridge
visa färre...
 (creator_code:org_t)
2020-04-13
2020
Engelska 7 s.
Ingår i: Nature Chemistry. - : Springer Science and Business Media LLC. - 1755-4330 .- 1755-4349. ; 12:5, s. 445-451
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • Oligomeric species populated during the aggregation of the Aβ42 peptide have been identified as potent cytotoxins linked to Alzheimer’s disease, but the fundamental molecular pathways that control their dynamics have yet to be elucidated. By developing a general approach that combines theory, experiment and simulation, we reveal, in molecular detail, the mechanisms of Aβ42 oligomer dynamics during amyloid fibril formation. Even though all mature amyloid fibrils must originate as oligomers, we found that most Aβ42 oligomers dissociate into their monomeric precursors without forming new fibrils. Only a minority of oligomers converts into fibrillar structures. Moreover, the heterogeneous ensemble of oligomeric species interconverts on timescales comparable to those of aggregation. Our results identify fundamentally new steps that could be targeted by therapeutic interventions designed to combat protein misfolding diseases. [Figure not available: see fulltext.].

Ämnesord

MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP  -- Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper -- Läkemedelskemi (hsv//swe)
MEDICAL AND HEALTH SCIENCES  -- Basic Medicine -- Medicinal Chemistry (hsv//eng)

Publikations- och innehållstyp

art (ämneskategori)
ref (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy