Evidence for substrate binding of a recombinant thermostable xylanase originating from Rhodothermus marinus

Nordberg Karlsson, EvaLund University,Lunds universitet,Bioteknik,Centrum för tillämpade biovetenskaper,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biotechnology,Center for Applied Life Sciences,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH (författare)

The xyn1 encoded 5 domain xylanase from the thermophilic bacterium Rhodothermus marinus binds specifically to xylan, β-glucan and amorphous but not crystalline cellulose. Our results show that the binding is mediated by the full length xylanase, but not by the catalytic domain only. Based on similarities concerning both predicted secondary structure and binding specificity found with one cellulose binding domain of CenC from Cellulomonas fimi, we suggest that the binding is mediated by the two N-terminally repeated domains. Copyright (C) 1998 Federation of European Microbiological Societies.

Bartonek-Roxå, EvaLund University,Lunds universitet,Bioteknik,Centrum för tillämpade biovetenskaper,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biotechnology,Center for Applied Life Sciences,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH(Swepub:lu)med-ebx (författare)
Holst, OlleLund University,Lunds universitet,Bioteknik,Centrum för tillämpade biovetenskaper,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biotechnology,Center for Applied Life Sciences,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH(Swepub:lu)biot-oho (författare)
BioteknikCentrum för tillämpade biovetenskaper (creator_code:org_t)

Av författaren/redakt...: Nordberg Karlsso ...; Bartonek-Roxå, E ...; Holst, Olle

Om ämnet

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.