SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Svensson V.)
 

Sökning: WFRF:(Svensson V.) > (2000-2004) > The atypical lipase...

The atypical lipase B from Candida antarctica is better adapted for organic media than the typical lipase from Thermomyces lanuginosa.

Salis, A (författare)
Svensson, Ingemar (författare)
Lund University,Lunds universitet,Bioteknik,Centrum för tillämpade biovetenskaper,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biotechnology,Center for Applied Life Sciences,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
Monduzzi, M (författare)
visa fler...
Solinas, V (författare)
Adlercreutz, Patrick (författare)
Lund University,Lunds universitet,Bioteknik,Centrum för tillämpade biovetenskaper,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biotechnology,Center for Applied Life Sciences,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
visa färre...
 (creator_code:org_t)
2003
2003
Engelska.
Ingår i: Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. - 1570-9639. ; 1646:1-2, s. 145-151
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • Candida antarctica lipase B (CALB) and Thermomyces lanuginosa lipase (TLL) were evaluated as catalysts in different reaction media using hydrolysis of tributyrin as model reaction. In o/w emulsions, the enzymes were used in the free form and for use in monophasic organic media, the lipases were adsorbed on porous polypropylene (Accurel EP-100). In monophasic organic media, the highest specific activity of both lipases was obtained in pure tributyrin at a water activity of >0.5 and at an enzyme loading of 10 mg/g support. With tributyrin emulsified in water, the specific activities were 2780 mol min−1 mg−1 for TLL and 535 mol min−1 mg−1 for CALB. Under optimal conditions in pure tributyrin, CALB expressed 49% of the activity in emulsion (264 mol min−1 mg−1) while TLL expressed only 9.2% (256 mol min−1 mg−1) of its activity in emulsion. This large decrease is probably due to the structure of TLL, which is a typical lipase with a large lid domain. Conversion between open and closed conformers of TLL involves large internal movements and catalysis probably requires more protein mobility in TLL than in CALB, which does not have a typical lid region. Furthermore, TLL lost more activity than CALB when the water activity was reduced below 0.5, which could be due to further reduction in protein mobility.

Ämnesord

TEKNIK OCH TEKNOLOGIER  -- Industriell bioteknik (hsv//swe)
ENGINEERING AND TECHNOLOGY  -- Industrial Biotechnology (hsv//eng)

Nyckelord

Lipase
Specific activity
Tributyrin hydrolysis
Lid

Publikations- och innehållstyp

art (ämneskategori)
ref (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...
Salis, A
Svensson, Ingema ...
Monduzzi, M
Solinas, V
Adlercreutz, Pat ...
Om ämnet
TEKNIK OCH TEKNOLOGIER
TEKNIK OCH TEKNO ...
och Industriell biot ...
Artiklar i publikationen
Biochimica et Bi ...
Av lärosätet
Lunds universitet

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy