SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

id:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:8383c9e3-e4b0-4403-b19a-7c4facd91a86"
 

Sökning: id:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:8383c9e3-e4b0-4403-b19a-7c4facd91a86" > Conjugation of peni...

  • Ivanov, AlexanderLund University,Lunds universitet,Bioteknik,Centrum för tillämpade biovetenskaper,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biotechnology,Center for Applied Life Sciences,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH (författare)

Conjugation of penicillin acylase with the reactive copolymer of N-isopropylacrylamide: a step towards thermosensitive industrial biocatalyst.

  • Artikel/kapitelEngelska2003

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2008-09-05
  • Wiley,2003

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:lup.lub.lu.se:8383c9e3-e4b0-4403-b19a-7c4facd91a86
  • https://lup.lub.lu.se/record/129136URI
  • https://doi.org/10.1021/bp0201455DOI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype
  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype

Anmärkningar

  • Conjugation of penicillin acylase (PA) to poly-N-isopropylacrylamide (polyNIPAM) was studied as a way to prepare a thermosensitive biocatalyst for industrial applications to antibiotic synthesis. Condensation of PA with the copolymer of NIPAM containing active ester groups resulted in higher coupling yields of the enzyme (37%) compared to its chemical modification and copolymerization with the monomer (9% coupling yield) at the same NIPAM:enzyme weight ratio of ca. 35. A 10-fold increase of the enzyme loading on the copolymer resulted in 24% coupling yield and increased by 4-fold the specific PA activity of the conjugate. Two molecular forms of the conjugate were found by gel filtration on Sepharose CL 4B: the lower molecular weight fraction of ca. 106 and, presumably, cross-linked protein-polymer aggregates of MW > 107. Michaelis constant for 5-nitro-3-phenylacetamidobenzoic acid hydrolysis by the PA conjugate (20 M) was found to be slightly higher than that of the free enzyme (12 M), and evaluation of Vmax testifies to the high catalytic efficiency of the conjugated enzyme. PolyNIPAM-cross-linked PA retained its capacity to synthesize cephalexin from D-phenylglycin amide and 7-aminodeacetoxycephalosporanic acid. The synthesis-hydrolysis ratios of free and polyNIPAM-cross-linked enzyme in cephalexin synthesis were 7.46 and 7.49, respectively. Thus, diffusional limitation, which is a problem in the industrial production of -lactam antibiotics, can be successfully eliminated by cross-linking penicillin acylase to a smart polymer (i.e., polyNIPAM).

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Edink, Ewald (författare)
  • Kumar, AshokLund University,Lunds universitet,Bioteknik,Centrum för tillämpade biovetenskaper,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biotechnology,Center for Applied Life Sciences,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH(Swepub:lu)as5787ku (författare)
  • Galaev, IgorLund University,Lunds universitet,Bioteknik,Centrum för tillämpade biovetenskaper,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biotechnology,Center for Applied Life Sciences,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH(Swepub:lu)biot-iga (författare)
  • Arendsen, A (författare)
  • Bruggink, A (författare)
  • Mattiasson, BoLund University,Lunds universitet,Bioteknik,Centrum för tillämpade biovetenskaper,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biotechnology,Center for Applied Life Sciences,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH(Swepub:lu)biot-bma (författare)
  • BioteknikCentrum för tillämpade biovetenskaper (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Biotechnology Progress: Wiley19:4, s. 1167-11751520-60338756-7938

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy