SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:922189ac-615f-47f4-864e-1259f3366bdf"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:922189ac-615f-47f4-864e-1259f3366bdf" > Haemophilus influen...

  • Tamim, Al-JubairLund University,Lunds universitet,Klinisk mikrobiologi, Malmö,Forskargrupper vid Lunds universitet,Clinical Microbiology, Malmö,Lund University Research Groups (författare)

Haemophilus influenzae stores and distributes hemin by using Protein E.

  • Artikel/kapitelEngelska2014

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • Elsevier BV,2014
  • electronicrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:lup.lub.lu.se:922189ac-615f-47f4-864e-1259f3366bdf
  • https://lup.lub.lu.se/record/4452542URI
  • https://doi.org/10.1016/j.ijmm.2014.04.015DOI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype
  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype

Anmärkningar

  • The human pathogen Haemophilus influenzae causes mainly respiratory tract infections such as acute otitis media in children and exacerbations in patients with chronic obstructive pulmonary disease. We recently revealed the crystal structure of H. influenzeae protein E (PE), a multifunctional adhesin that is involved in direct interactions with lung epithelial cells and host proteins. Based upon the PE structure we here suggest a hypothetical binding pocket that is compatible in size with a hemin molecule. An H. influenzae mutant devoid of PE bound significantly less hemin in comparison to the PE-expressing wild type counterpart. In addition, E. coli expressing PE at the surface resulted in a hemin-binding phenotype. An interaction between hemin and recombinant soluble PE was also demonstrated by native-PAGE and UV-visible spectrophotometry. Surface plasmon resonance revealed an affinity (Kd) of 1.6×10(-6)M for the hemin-PE interaction. Importantly, hemin that was bound to PE at the H. influenzae surface, was donated to co-cultured luciferase-expressing H. influenzae that were starved of hemin. When hemin is bound to PE it thus may serve as a storage pool for H. influenzae. To our knowledge this is the first report showing that H. influenzae can share hemin via a surface-located outer membrane protein.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Singh, BirendraLund University,Lunds universitet,Klinisk mikrobiologi, Malmö,Forskargrupper vid Lunds universitet,Clinical Microbiology, Malmö,Lund University Research Groups(Swepub:lu)med-bas (författare)
  • Fleury, ChristopheLund University,Lunds universitet,Klinisk mikrobiologi, Malmö,Forskargrupper vid Lunds universitet,Clinical Microbiology, Malmö,Lund University Research Groups(Swepub:lu)med-cof (författare)
  • Blom, AnnaLund University,Lunds universitet,Proteinkemi, Malmö,Forskargrupper vid Lunds universitet,Protein Chemistry, Malmö,Lund University Research Groups(Swepub:lu)klke-abl (författare)
  • Mörgelin, MatthiasLund University,Lunds universitet,Infektionsmedicin,Sektion III,Institutionen för kliniska vetenskaper, Lund,Medicinska fakulteten,Infection Medicine (BMC),Section III,Department of Clinical Sciences, Lund,Faculty of Medicine(Swepub:lu)medk-mmn (författare)
  • Thunnissen, Marjolein (författare)
  • Riesbeck, KristianLund University,Lunds universitet,Klinisk mikrobiologi, Malmö,Forskargrupper vid Lunds universitet,Clinical Microbiology, Malmö,Lund University Research Groups(Swepub:lu)mikr-kri (författare)
  • Klinisk mikrobiologi, MalmöForskargrupper vid Lunds universitet (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:International Journal of Medical Microbiology: Elsevier BV304:5-6, s. 662-6681618-06071438-4221

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy