SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

id:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:9a8c916b-3cad-4b0d-9f9d-65ea8859893d"
 

Sökning: id:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:9a8c916b-3cad-4b0d-9f9d-65ea8859893d" > Structural determin...

  • Del Giudice, RitaLund University,Lunds universitet,Medicinsk proteinvetenskap,Forskargrupper vid Lunds universitet,Medical Protein Science,Lund University Research Groups (författare)

Structural determinants in ApoA-I amyloidogenic variants explain improved cholesterol metabolism despite low HDL levels

  • Artikel/kapitelEngelska2017

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • Elsevier BV,2017
  • 11 s.

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:lup.lub.lu.se:9a8c916b-3cad-4b0d-9f9d-65ea8859893d
  • https://lup.lub.lu.se/record/9a8c916b-3cad-4b0d-9f9d-65ea8859893dURI
  • https://doi.org/10.1016/j.bbadis.2017.09.001DOI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype
  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype

Anmärkningar

  • Twenty Apolipoprotein A-I (ApoA-I) variants are responsible for a systemic hereditary amyloidosis in which protein fibrils can accumulate in different organs, leading to their failure. Several ApoA-I amyloidogenic mutations are also associated with hypoalphalipoproteinemia, low ApoA-I and high-density lipoprotein (HDL)-cholesterol plasma levels; however, subjects affected by ApoA-I-related amyloidosis do not show a higher risk of cardiovascular diseases (CVD). The structural features, the lipid binding properties and the functionality of four ApoA-I amyloidogenic variants were therefore inspected in order to clarify the paradox observed in the clinical phenotype of the affected subjects. Our results show that ApoA-I amyloidogenic variants are characterized by a different oligomerization pattern and that the position of the mutation in the ApoA-I sequence affects the molecular structure of the formed HDL particles. Although lipidation increases ApoA-I proteins stability, all the amyloidogenic variants analyzed show a lower affinity for lipids, both in vitro and in ex vivo mouse serum. Interestingly, the lower efficiency at forming HDL particles is compensated by a higher efficiency at catalysing cholesterol efflux from macrophages. The decreased affinity of ApoA-I amyloidogenic variants for lipids, together with the increased efficiency in the cholesterol efflux process, could explain why, despite the unfavourable lipid profile, patients affected by ApoA-I related amyloidosis do not show a higher CVD risk.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Domingo-Espín, JoanLund University,Lunds universitet,Medicinsk proteinvetenskap,Forskargrupper vid Lunds universitet,Medical Protein Science,Lund University Research Groups(Swepub:lu)med-jdg (författare)
  • Iacobucci, IlariaUniversity of Naples Federico II (författare)
  • Nilsson, OktawiaLund University,Lunds universitet,Medicinsk proteinvetenskap,Forskargrupper vid Lunds universitet,Medical Protein Science,Lund University Research Groups(Swepub:lu)med-owi (författare)
  • Monti, Maria CristinaUniversity of Naples Federico II (författare)
  • Monti, Daria MariaUniversity of Naples Federico II (författare)
  • Lagerstedt, Jens OLund University,Lunds universitet,Medicinsk proteinvetenskap,Forskargrupper vid Lunds universitet,Medical Protein Science,Lund University Research Groups(Swepub:lu)med-jls (författare)
  • Medicinsk proteinvetenskapForskargrupper vid Lunds universitet (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Biochimica et Biophysica Acta: Elsevier BV1863:12, s. 3038-30480006-3002
  • Ingår i:Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Basis of Disease: Elsevier BV1863:12, s. 3038-30480925-4439

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy