Binding of vitronectin and Factor H to Hic contributes to immune evasion of Streptococcus pneumoniae serotype 3.

↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Sökning: WFRF:(Sparta G.) > Binding of vitronec...

Kohler, S (författare)

Binding of vitronectin and Factor H to Hic contributes to immune evasion of Streptococcus pneumoniae serotype 3.

Artikel/kapitelEngelska2015

Förlag, utgivningsår, omfång ...

2015
electronicrdacarrier

Nummerbeteckningar

LIBRIS-ID:oai:lup.lub.lu.se:a62da20c-f3c2-4118-b8ea-ef3ef4635abd
https://lup.lub.lu.se/record/4699406URI
https://doi.org/10.1160/TH14-06-0561DOI

Kompletterande språkuppgifter

Språk:engelska
Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

SwePubSwePub

Klassifikation

Ämneskategori:art swepub-publicationtype
Ämneskategori:ref swepub-contenttype

Anmärkningar

Streptococcus pneumoniae serotype 3 strains are highly resistant to opsonophagocytosis due to recruitment of the complement inhibitor Factor H via Hic, a member of the pneumococcal surface protein C (PspC) family. In this study, we demonstrated that Hic also interacts with vitronectin, a fluid-phase regulator involved in haemostasis, angiogenesis, and the terminal complement cascade as well as a component of the extracellular matrix. Blocking of Hic by specific antiserum or genetic deletion significantly reduced pneumococcal binding to soluble and immobilised vitronectin and to Factor H, respectively. In parallel, ectopic expression of Hic on the surface of Lactococcus lactis conferred binding to soluble and immobilised vitronectin as well as Factor H. Molecular analyses with truncated Hic fragments narrowed down the vitronectin-binding site to the central core of Hic (aa 151-201). This vitronectin-binding region is separate from that of Factor H, which binds to the N-terminus of Hic (aa 38-92). Binding of pneumococcal Hic was localised to the C-terminal heparin-binding domain (HBD3) of vitronectin. However, an N-terminal region to HBD3 was further involved in Hic-binding to immobilised vitronectin. Finally, vitronectin bound to Hic was functionally active and inhibited formation of the terminal complement complex. In conclusion, Hic interacts with vitronectin and simultaneously with Factor H, and both human proteins may contribute to colonisation and invasive disease caused by serotype 3 pneumococci.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

Hallström, T (författare)
Singh, BirendraLund University,Lunds universitet,Klinisk mikrobiologi, Malmö,Forskargrupper vid Lunds universitet,Clinical Microbiology, Malmö,Lund University Research Groups(Swepub:lu)med-bas (författare)
Riesbeck, KristianLund University,Lunds universitet,Klinisk mikrobiologi, Malmö,Forskargrupper vid Lunds universitet,Clinical Microbiology, Malmö,Lund University Research Groups(Swepub:lu)mikr-kri (författare)
Sparta, G (författare)
Zipfel, P F (författare)
Hammerschmidt, S (författare)
Klinisk mikrobiologi, MalmöForskargrupper vid Lunds universitet (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

Ingår i:Thrombosis and Haemostasis113:1, s. 125-1420340-6245

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Thrombosis and Haemostasis (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...: Kohler, S; Hallström, T; Singh, Birendra; Riesbeck, Kristi ...; Sparta, G; Zipfel, P F; visa fler...; Hammerschmidt, S; visa färre...

Om ämnet

MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP: MEDICIN OCH HÄLS ...; och Klinisk medicin; och Kardiologi

Artiklar i publikationen: Thrombosis and H ...

Av lärosätet: Lunds universitet

Sök utanför SwePub

Sök vidare i:: Google; Google Book Search; Google Scholar

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

LIBRIS.kb.se