SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Ryde Ulf)
 

Sökning: WFRF:(Ryde Ulf) > (2000-2004) > Importance of proxi...

  • Jensen, KasperLund University,Lunds universitet,Beräkningskemi,Enheten för fysikalisk och teoretisk kemi,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Computational Chemistry,Physical and theoretical chemistry,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH (författare)

Importance of proximal hydrogen bonds in haem proteins.

  • Artikel/kapitelEngelska2003

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • Informa UK Limited,2003
  • electronicrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:lup.lub.lu.se:a7db7a94-764e-49c4-b397-95bb4891fbbc
  • https://lup.lub.lu.se/record/128725URI
  • https://doi.org/10.1080/0026897031000109383DOI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype
  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype

Anmärkningar

  • We have used the density functional B3LYP method to study the effect of hydrogen bonds from the histidine ligand in various haem proteins to carboxyl groups or to the carbonyl backbone. Hydrogen bonds to carbonyl groups (encountered in globins and cytochromes, for example) have a small influence on the geometry and properties of the haem site. However, hydrogen bonds to a carboxyl group (encountered in peroxidases and haem oxidase) may have a profound effect. The results indicate that in the Fe3+ state, this leads to a deprotonation of the histidine ligand, whereas in the Fe2+ state, the proton involved in the hydrogen bond may reside on either histidine or the carboxylate group, depending on the detailed structure of the surroundings. If the histidine is deprotonated, the axial Fe-N bond length decreases by 0.15 Å, whereas the equatorial bond lengths increase. Moreover, the charge on iron and histidine is reduced, as is the spin density on iron. Most importantly, the energy difference between the high and intermediate spin states changes so that whereas the two spin states are degenerate in the Fe2+ state for the protonated histidine, they are degenerate for the Fe3+ state when it is deprotonated. This may facilitate the spin-forbidden binding of dioxygen and peroxide substrates, which takes place for the Fe2+ state in globins but in the Fe3+ state in peroxidases. The reduction potential of the haem group decreases when it hydrogen-bonds to a negatively charged group. The inner-sphere reorganization energy of the Fe2+/Fe3+ transition in a five-coordinate haem complex is ˜30 kJ mol−1, except when the histidine ligand is deprotonated without any hydrogen-bond interaction.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Ryde, UlfLund University,Lunds universitet,Beräkningskemi,Enheten för fysikalisk och teoretisk kemi,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Computational Chemistry,Physical and theoretical chemistry,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH(Swepub:lu)teok-ury (författare)
  • BeräkningskemiEnheten för fysikalisk och teoretisk kemi (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Molecular Physics: Informa UK Limited101:13, s. 2003-20181362-30280026-8976

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...
Jensen, Kasper
Ryde, Ulf
Om ämnet
NATURVETENSKAP
NATURVETENSKAP
och Kemi
och Teoretisk kemi
Artiklar i publikationen
Molecular Physic ...
Av lärosätet
Lunds universitet

Sök utanför SwePub

Wikipedia om författaren:
Kasper_Jensen
Jensen, Kasper
en

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy