Modeled 3D-Structures of Proteobacterial Transglycosylases from Glycoside Hydrolase Family 17 Give Insight in Ligand Interactions Explaining Differences in Transglycosylation Products

↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Sökning: id:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:b1efa33f-7a6a-48d4-8652-526545762b58" > Modeled 3D-Structur...

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

Linares-Pastén, Javier A.Lund University,Lunds universitet,Bioteknik,Centrum för tillämpade biovetenskaper,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biotechnology,Center for Applied Life Sciences,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH (författare)

Modeled 3D-Structures of Proteobacterial Transglycosylases from Glycoside Hydrolase Family 17 Give Insight in Ligand Interactions Explaining Differences in Transglycosylation Products

Artikel/kapitelEngelska2021

Förlag, utgivningsår, omfång ...

2021-04-29
MDPI AG,2021

Nummerbeteckningar

LIBRIS-ID:oai:lup.lub.lu.se:b1efa33f-7a6a-48d4-8652-526545762b58
https://lup.lub.lu.se/record/b1efa33f-7a6a-48d4-8652-526545762b58URI
https://doi.org/10.3390/app11094048DOI

Kompletterande språkuppgifter

Språk:engelska
Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

SwePubSwePub

Klassifikation

Ämneskategori:art swepub-publicationtype
Ämneskategori:ref swepub-contenttype

Anmärkningar

The structures of glycoside hydrolase family 17 (GH17) catalytic modules from modular proteins in the ndvB loci in Pseudomonas aeruginosa (Glt1), P. putida (Glt3) and Bradyrhizobium diazoefficiens (previously B. japonicum) (Glt20) were modeled to shed light on reported differences between these homologous transglycosylases concerning substrate size, preferred cleavage site (from reducing end (Glt20: DP2 product) or non-reducing end (Glt1, Glt3: DP4 products)), branching (Glt20) and linkage formed (1,3-linkage in Glt1, Glt3 and 1,6-linkage in Glt20). Hybrid models were built and stability of the resulting TIM-barrel structures was supported by molecular dynamics simulations. Catalytic amino acids were identified by superimposition of GH17 structures, and function was verified by mutagenesis using Glt20 as template (i.e., E120 and E209). Ligand docking revealed six putative subsites (−4, −3, −2, −1, +1 and +2), and the conserved interacting residues suggest substrate binding in the same orientation in all three transglycosylases, despite release of the donor oligosaccharide product from either the reducing (Glt20) or non-reducing end (Glt1, Gl3). Subsites +1 and +2 are most conserved and the difference in release is likely due to changes in loop structures, leading to loss of hydrogen bonds in Glt20. Substrate docking in Glt20 indicate that presence of covalently bound donor in glycone subsites −4 to −1 creates space to accommodate acceptor oligosaccharide in alternative subsites in the catalytic cleft, promoting a branching point and formation of a 1,6-linkage. The minimum donor size of DP5, can be explained assuming preferred binding of DP4 substrates in subsite −4 to −1, preventing catalysis.

Ämnesord och genrebeteckningar

NATURVETENSKAP Biologi Biokemi och molekylärbiologi hsv//swe
NATURAL SCIENCES Biological Sciences Biochemistry and Molecular Biology hsv//eng
transglycosylation
laminarioligosaccharides
transglycosidase
3D-structure
molecular dynamics
Bradyrhizobium
Pseudomonas

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

Jonsdottir, Lilja BjörkMatís ltd. – Icelandic food and biotech R&D (författare)
Hreggvidsson, Gudmundur O.University of Iceland,Matís ltd. – Icelandic food and biotech R&D (författare)
Fridjonsson, Olafur H.Matís ltd. – Icelandic food and biotech R&D (författare)
Watzlawick, HildegardUniversity of Stuttgart (författare)
Nordberg Karlsson, EvaLund University,Lunds universitet,Bioteknik,Centrum för tillämpade biovetenskaper,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biotechnology,Center for Applied Life Sciences,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH(Swepub:lu)biot-eno (författare)
BioteknikCentrum för tillämpade biovetenskaper (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

Ingår i:Applied Sciences (Switzerland): MDPI AG11:92076-3417

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Applied Sciences (Switzerland) (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...: Linares-Pastén, ...; Jonsdottir, Lilj ...; Hreggvidsson, Gu ...; Fridjonsson, Ola ...; Watzlawick, Hild ...; Nordberg Karlsso ...

Om ämnet

NATURVETENSKAP: NATURVETENSKAP; och Biologi; och Biokemi och mole ...

Artiklar i publikationen: Applied Sciences ...

Av lärosätet: Lunds universitet

Sök utanför SwePub

Sök vidare i:: Google; Google Book Search; Google Scholar

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

LIBRIS.kb.se