SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Gjörloff Wingren Anette)
 

Sökning: WFRF:(Gjörloff Wingren Anette) > VHY, a novel myrist...

VHY, a novel myristoylated testis-restricted dual specificity protein phosphatase related to VHX

Alonso, A (författare)
Narisawa, S (författare)
Bogetz, J (författare)
visa fler...
Tautz, L (författare)
Hadzic, Radinka (författare)
Lund University,Lunds universitet,Klinisk mikrobiologi, Malmö,Forskargrupper vid Lunds universitet,Clinical Microbiology, Malmö,Lund University Research Groups
Huynh, H (författare)
Williams, S (författare)
Gjörloff Wingren, Anette (författare)
Lund University,Lunds universitet,Institutionen för translationell medicin,Medicinska fakulteten,Department of Translational Medicine,Faculty of Medicine
Bremer, MCD (författare)
Holsinger, LJ (författare)
Millan, JL (författare)
Mustelin, T (författare)
visa färre...
 (creator_code:org_t)
2004
2004
Engelska.
Ingår i: Journal of Biological Chemistry. - 1083-351X. ; 279:31, s. 32586-32591
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • The human DUSP15 gene encodes an uncharacterized 235-amino acid member of the subfamily of small dual specificity protein phosphatases related to the Vaccinia virus VH1 phosphatase. Similar to VHR-related MKPX (VHX) (DUSP22), the predicted protein has an N-terminal myristoylation recognition sequence, and we show here that both are indeed modified by the attachment of a myristate to Gly-2. In recognition of this relatedness to VHX, we refer to the DUSP15-encoded protein as VH1-related member Y (VHY). We report that VHY is expressed at high levels in the testis and barely detectable levels in the brain, spinal cord, and thyroid. A VHY-specific antiserum detected a protein with an apparent molecular mass of 26 kDa, and histochemical analysis showed that VHY was readily detectable in pachytene spermatocytes (midstage of meiotic division I) and round spermatids and weakly in Leydig cells ( somatic cells outside of the seminiferous tubules). When expressed in 293T or NIH-3T3 cells, VHY was concentrated at the plasma membrane with some staining of vesicular structures in the Golgi region. Mutation of the myristoylation site Gly-2 abrogated membrane location. Finally, we demonstrate that VHY is an active phosphatase in vitro. We conclude that VHY is a new member of a subgroup of myristoylated VH1-like small dual specificity phosphatases.

Ämnesord

MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP  -- Klinisk medicin -- Cancer och onkologi (hsv//swe)
MEDICAL AND HEALTH SCIENCES  -- Clinical Medicine -- Cancer and Oncology (hsv//eng)
MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP  -- Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper -- Mikrobiologi inom det medicinska området (hsv//swe)
MEDICAL AND HEALTH SCIENCES  -- Basic Medicine -- Microbiology in the medical area (hsv//eng)

Publikations- och innehållstyp

art (ämneskategori)
ref (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy